Differenza tra attivatore enzimatico ed inibitore enzimatico

Il differenza fondamentale tra attivatore enzimatico e inibitore enzimatico è che il l'attivatore enzimatico può aumentare l'attività di un enzima mentre l'inibitore dell'enzima può ridurre l'attività di un enzima.

Gli enzimi sono proteine ​​e sono costituiti da aminoacidi e sono i catalizzatori biologici. Un catalizzatore è un composto che può ridurre la velocità di reazione di una reazione chimica. Due tipi di composti possono influenzare l'attività degli enzimi; sono attivatori e inibitori. Parliamo più dettagli su questi composti.

CONTENUTO

1. Panoramica e differenza chiave
2. Che cos'è Enzyme Activator
3. Cos'è l'inibitore enzimatico
4. Confronto affiancato - Enzyme Activator vs Enzyme Inhibitor in forma tabulare
5. Sommario

Che cos'è Enzyme Activator?

Gli attivatori di enzimi sono specie chimiche che possono legarsi con un enzima per aumentare la sua attività. Pertanto, possono influenzare direttamente l'attività di un enzima. Agiscono nel modo opposto in cui agiscono gli inibitori dell'enzima. Il più delle volte, agiscono legandosi ad alcune regioni, diverse dai siti attivi dell'enzima. Questi sono quelli che chiamiamo "siti allosterici" dell'enzima.

A volte, il substrato o il reagente stesso agisce come l'attivatore quando questo reagente si lega con un sito attivo dell'enzima. Pertanto, può aumentare l'affinità dell'enzima per i substrati e attivare anche altri siti attivi. Alcuni esempi importanti di queste molecole includono esochinasi-I e glucochinasi.

Cos'è l'inibitore enzimatico?

Gli inibitori enzimatici sono specie chimiche che possono legarsi con un enzima per diminuire la sua attività. Pertanto, possono influenzare direttamente l'attività di un enzima. Agiscono nel modo opposto in cui agiscono gli attivatori enzimatici. Allo stesso modo, la maggior parte degli inibitori blocca i siti attivi dell'enzima. In tal modo possono diminuire l'attività dell'enzima.

Figura 01: legame degli inibitori e degli attivatori nel sito allosterico di un enzima

A volte si legano anche a siti allosterici. Il legame di questa molecola può essere reversibile o irreversibile. Nel legame reversibile, gli inibitori vengono rimossi dall'enzima dopo aver bloccato il legame del substrato. Al contrario, nel legame irreversibile, gli inibitori possono alterare la forma del sito attivo in modo irreversibile. Pertanto, nessun altro substrato si legherà al sito attivo dell'enzima. Alcuni esempi tipici includono farmaci, inibitori della ribonucleasi, ecc.

Qual è la differenza tra Enzyme Activator e Enzyme Inhibitor?

Gli attivatori di enzimi sono specie chimiche che possono legarsi con un enzima per aumentare la sua attività. Pertanto, possono influenzare l'attività di un enzima. Alcuni esempi comuni di attivatori enzimatici includono esochinasi-I e glucochinasi. Gli inibitori enzimatici sono specie chimiche che possono legarsi con un enzima per diminuire la sua attività. Pertanto, possono influenzare l'attività di un enzima in maniera decrescente. Quindi, questa è la differenza chiave tra l'attivatore enzimatico e l'inibitore enzimatico. Alcuni esempi comuni di inibitori enzimatici includono farmaci, inibitori della ribonucleasi, ecc.

Sommario - Enzyme Activator vs Enzyme Inhibitor

Gli attivatori e gli inibitori sono due molecole che possono influenzare l'attività di un enzima. La differenza tra l'attivatore enzimatico e l'inibitore enzimatico è che gli attivatori enzimatici possono aumentare l'attività di un enzima mentre gli inibitori dell'enzima possono ridurre l'attività di un enzima.

Riferimento:

1. "Enzyme Activator." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 15 luglio 2018. Disponibile qui 
2. "Enzyme Inhibitor." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 3 luglio 2018. Disponibile qui  

Cortesia dell'immagine:

1.'Figura 06 05 05'By CNX OpenStax , (CC BY 4.0) attraverso Commons Wikimedia