Differenza tra proteoglicano e glicoproteina

Il differenza principale tra proteoglicano e glicoproteina è quello nei proteoglicani, una o più catene di glicosaminoglicani sono attaccate alla proteina mentre nelle glicoproteine, le catene di oligosaccaridi sono attaccate alle proteine. Inoltre, i proteoglicani si verificano principalmente nel tessuto connettivo mentre le glicoproteine si verificano nella membrana cellulare.

Proteoglicano e glicoproteina sono due tipi di glicoconiugati in cui i carboidrati sono legati covalentemente alle proteine. Alcuni altri tipi di glicoconiugati includono glicopeptidi, peptidoglicani, glicolipidi, lipopolisaccaridi, ecc..

Aree chiave coperte

1. Cos'è un Proteoglicano
- Definizione, struttura, importanza
2. Cos'è una glicoproteina
- Definizione, struttura, importanza
3. Quali sono le somiglianze tra il proteoglicano e la glicoproteina
- Profilo delle caratteristiche comuni
4. Qual è la differenza tra proteoglicano e glicoproteina
- Confronto tra le principali differenze

Parole chiave

Tessuto connettivo, glicoconiugati, glicoproteina, glicosaminoglicano, glicosilazione, proteoglicano

Cos'è un Proteoglicano

Un proteoglicano è un glicoconiugato, una biomolecola con una proteina centrale legata in modo covalente alle catene di glicosaminoglicani (GAG). I glicosaminoglicani o mucopolisaccaridi sono polisaccaridi lunghi non ramificati comprendenti un'unità ripetente disaccaridica. Poiché i proteoglicani sono costituiti da polisaccaridi, sono un tipo di glicoconiugati fortemente glicosilati. I residui di serina (Ser) della proteina servono come punto di attacco alle catene di glicosaminoglicani e l'attacco avviene attraverso un ponte trisaccaride. Il residuo di serina si verifica generalmente nella sequenza Ser-Gly / Ala-X-Gly dove la X può essere uno qualsiasi degli amminoacidi. Ma non tutti i residui di serina sono attaccati alle catene GAG. In condizioni fisiologiche, le catene GAG sono caricate negativamente a causa della presenza di gruppi solfato e acido uronico.

Figura 1: Proteoglicano

I proteoglicani sono uno dei principali costituenti della matrice extracellulare (ECM), che riempie lo spazio intorno alle cellule. Si combinano con il collagene per formare cartilagini per fornire supporto strutturale e meccanico. Inoltre, grazie all'idratazione dovuta all'associazione dell'acqua con i proteoglicani, le cartilagini forniscono un effetto ammortizzante alle articolazioni. Tuttavia, l'insufficiente distruzione dei proteoglicani nel corpo è legata a diverse malattie genetiche e può portare ad alcune condizioni patologiche.

Cos'è una glicoproteina

Una glicoproteina è un altro tipo di glicoconiugato, che è meno pesantemente glicosilato. Nelle glicoproteine, catene di oligosaccaridi o glicani sono il tipo di carboidrati legati in modo covalente alla proteina centrale. L'attaccamento degli oligosaccaridi avviene durante le modificazioni cotradlazionali o post traduzionali note come glicosilazione. Generalmente, le proteine extracellulari che stanno per essere secrete sono glicosilate nel reticolo endoplasmatico. Inoltre, i segmenti extracellulari delle proteine sono glicosilati. Ciò significa che la maggior parte delle proteine nella membrana cellulare sono glicoproteine. La funzione principale delle proteine nella membrana cellulare è quella di fungere da molecole di riconoscimento e sono anche coinvolte nella segnalazione cellulare.

Figura 2: glicoproteina nella membrana cellulare

I due principali tipi di glicoproteine sono le glicoproteine O-linked e le glicoproteine N-linked. Nelle glicoproteine O-linked, i carboidrati si legano attraverso l'atomo di O del gruppo -OH degli amminoacidi, serina o treonina. Nelle glicoproteine N-linked, i carboidrati si legano attraverso l'atomo N del gruppo -NH2 di aminoacido, asparagina.

Somiglianze tra proteoglicano e glicoproteina

Proteoglicano e glicoproteina sono due tipi di glicoconiugati.
Entrambi sono costituiti da proteine a cui i carboidrati sono legati in modo covalente.
Si verificano nella matrice extracellulare.
Sono coinvolti nei processi del tessuto umano così come nelle funzioni immunologiche.
Inoltre, gli scienziati hanno valutato il loro effetto sulla guarigione delle ferite, sui patogeni virali e sul cancro del fegato.

Differenza tra proteoglicano e glicoproteina

Definizione

Un proteoglicano si riferisce a un composto costituito da una proteina legata ai gruppi glicosaminoglicani, presente soprattutto nel tessuto connettivo mentre una glicoproteina si riferisce a qualsiasi classe di proteine che hanno gruppi di carboidrati collegati alla catena polipeptidica. Questa è la principale differenza tra proteoglicano e glicoproteina.

Contenuto non proteico

Inoltre, il contenuto non proteico di un proteoglicano è del 50-60% in peso mentre il contenuto non proteico di una glicoproteina è del 10-15% in peso.

Struttura

I glicosaminoglicani sono attaccati a una proteina per formare un proteoglicano mentre gli oligosaccaridi sono attaccati a una proteina per formare una glicoproteina. Questa è un'altra importante differenza tra proteoglicano e glicoproteina.

Natura delle catene

Inoltre, le catene attaccate a un proteoglicano sono lunghe, lineari e caricate negativamente mentre le catene attaccate a una glicoproteina sono corte, ramificate e possono o meno essere caricate negativamente.

Posizione

L'ubicazione dell'evento è un'altra importante differenza tra il proteoglicano e la glicoproteina. I proteoglicani si verificano principalmente nei tessuti connettivi mentre le glicoproteine si verificano principalmente sulla membrana cellulare.

Funzione

Inoltre, i proteoglicani forniscono supporto strutturale all'ECM mentre le glicoproteine fungono da proteine di membrana integrali, che aiutano a riconoscere e segnalare le cellule.

sottotipi

I proteoglicani sono classificati in base alla natura del GAG, mentre i due principali tipi di glicoproteine sono glicoproteine legate all'N e glicoproteine O-linked.

Esempi

Alcuni proteoglicani includono condroitina solfato, dermatan solfato, cheran solfato, eparina solfato, ecc. Mentre alcune glicoproteine comprendono collagene, transferrina, mucina, immunoglobulina, ecc..

Conclusione

I proteoglicani sono le proteine attaccate in modo covalente ai glicosaminoglicani mentre le glicoproteine sono le proteine attaccate covalentemente agli oligosaccaridi. I proteoglicani si verificano principalmente nel tessuto connettivo mentre le glicoproteine si verificano principalmente nella superficie cellulare. I proteoglicani forniscono forza e effetto ammortizzante alla cartilagine e le glicoproteine fungono da proteine di membrana integrali nel riconoscimento cellulare e nella segnalazione cellulare. La principale differenza tra proteoglicano e glicoproteina è il tipo di carboidrati legati alla proteina, la posizione e la funzione.

Riferimento:

1. Moss, G P. "Nomenclatura di glicoproteine, glicopeptidi e peptidoglicani." glicopeptidi, Queen Mary University of London, disponibile qui

Cortesia dell'immagine:

1. "Glycosaminoglycans2" di Mfigueiredo - Opera propria (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia
2. "OSC Microbio 03 04 EukPlasMem" di CNX OpenStax - (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia

Scienza