Differenza tra emoglobina e mioglobina

Differenza principale - Emoglobina vs Mioglobina

L'emoglobina e la mioglobina sono due tipi di proteine ​​globiniche che fungono da proteine ​​leganti l'ossigeno. Entrambe le proteine ​​sono in grado di aumentare la quantità di ossigeno disciolto nei fluidi biologici dei vertebrati e in alcuni invertebrati. Gruppi protesici organici con caratteristiche simili sono coinvolti nel legame dell'ossigeno in entrambe le proteine. Ma l'orientamento tridimensionale nello spazio o lo stereoisomerismo dell'emoglobina e della mioglobina sono diversi. A causa di questa differenza, anche la quantità di ossigeno che può legarsi con ciascuna delle molecole proteiche è diversa. L'emoglobina è in grado di legarsi strettamente con l'ossigeno mentre la mioglobina non è in grado di legarsi strettamente con l'ossigeno. Questa differenza tra emoglobina e mioglobina dà origine alle loro diverse funzioni; l'emoglobina si trova nel flusso sanguigno, trasportando l'ossigeno dai polmoni al resto del corpo mentre la mioglobina si trova nel muscolo, rilasciando ossigeno necessario.

Aree chiave coperte

1. Cos'è l'emoglobina
      - Definizione, struttura e composizione, funzione
2. Cos'è la mioglobina
      - Definizione, struttura e composizione, funzione
3. Somiglianze tra emoglobina e mioglobina
      - Delinea le somiglianze
4. Qual è la differenza tra emoglobina e mioglobina
      - Confronto tra le principali differenze

Termini chiave: emoglobina, mioglobina, ossigeno, eme, proteine, globina proteica, sangue

Cos'è l'emoglobina

L'emoglobina è una proteina globulare a più subunità con una struttura quaternaria. È composto da due subunità α e due β disposte in una struttura tetraedrica. L'emoglobina è una metalloproteina contenente ferro. Ciascuna delle quattro subunità proteiche globulari è associata a un gruppo di proteine ​​ematiche non proteiche, che si lega con una molecola di ossigeno. La produzione di emoglobina si verifica nel midollo osseo. Le proteine ​​globiniche sono sintetizzate dai ribozomi nel citosol. La parte haem è sintetizzata nei mitocondri. Un atomo di ferro caricato viene trattenuto nell'anello porfirinico mediante legame covalente di ferro con quattro atomi di azoto nello stesso piano. Questi N atomi appartengono all'anello imidazolico del residuo di istidina F8 di ciascuna delle quattro subunità globiniche. Nell'emoglobina, il ferro esiste come Fe²⁺, dando il colore rosso ai globuli rossi.

Gli esseri umani hanno tre tipi di emoglobina: emoglobina A, emoglobina A₂ ed emoglobina F. Emoglobina A è il tipo comune di emoglobina, che è codificato da HBA1, HBA2, e HBB geni. Le quattro subunità dell'emoglobina A sono costituite da due subunità α e due β (α₂β₂). Emoglobina A₂ ed emoglobina F sono rari e consistono di due subunità α e due δ e due subunità α e due γ, rispettivamente. Nei neonati, il tipo di emoglobina è Hb F (α₂γ₂).

Poiché la molecola dell'emoglobina è composta da quattro subunità, può legarsi con quattro molecole di ossigeno. Pertanto, l'emoglobina si trova nei globuli rossi, come il vettore di ossigeno nel sangue. A causa della presenza di quattro subunità nella struttura, il legame dell'ossigeno aumenta quando la prima molecola di ossigeno si lega al primo gruppo di emazie. Questo processo è identificato come legame cooperativo di ossigeno. L'emoglobina costituisce il 96% del peso secco di un globulo rosso. Parte del biossido di carbonio è anche legato all'emoglobina per il trasporto dai tessuti ai polmoni. L'80% dell'anidride carbonica viene trasportato tramite plasma. La struttura dell'emoglobina è mostrata in Figura 1.

Figura 1: struttura dell'emoglobina

Funzione dell'emoglobina

Cos'è la mioglobina

La mioglobina è la proteina legante l'ossigeno nelle cellule muscolari dei vertebrati, dando ai muscoli un colore rosso o grigio scuro distinto. È espresso esclusivamente nei muscoli scheletrici e nei muscoli cardiaci. La mioglobina costituisce il 5-10% delle proteine ​​citoplasmatiche nelle cellule muscolari. Poiché le variazioni degli amminoacidi nelle catene polinucleotidiche dell'emoglobina e della mioglobina sono conservative, sia l'emoglobina che la mioglobina hanno una struttura simile. Inoltre, la mioglobina è un monomero, composto da una singola catena polinucleotidica, composta da un singolo gruppo ematico. Pertanto, è in grado di legarsi con una singola molecola di ossigeno. Pertanto, nessun legame cooperativo di ossigeno si verifica nella mioglobina. Ma l'affinità di legame della mioglobina è elevata se paragonata a quella dell'emoglobina. Di conseguenza, la mioglobina funge da proteina che immagazzina l'ossigeno nei muscoli. La mioglobina rilascia ossigeno quando i muscoli stanno funzionando. La struttura 3-D dell'emoglobina è mostrata in figura 2.

Figura 2: mioglobina

Somiglianze tra emoglobina e mioglobina

• Sia l'emoglobina che la mioglobina sono proteine ​​globulari leganti l'ossigeno.
• Entrambi contengono l'haem che lega l'ossigeno come gruppo protesico.
• Sia l'emoglobina che la mioglobina danno rispettivamente il colore rosso al sangue e ai muscoli.

Differenza tra emoglobina e mioglobina

Definizione

Emoglobina: L'emoglobina è una proteina rossa responsabile del trasporto di ossigeno nel sangue dei vertebrati.

Mioglobina: La mioglobina è una proteina rossa con eme che trasporta e immagazzina ossigeno nelle cellule muscolari.

Peso molecolare

Emoglobina: Il peso molecolare dell'emoglobina è 64 kDa.

Mioglobina: Il peso molecolare dell'emoglobina è 16,7 kDa.

Composizione

Emoglobina: L'emoglobina è composta da quattro catene polipeptidiche.

Mioglobina: La mioglobina è composta da una singola catena polipeptidica.

Struttura quaternaria

Emoglobina: L'emoglobina è un tetramero composto da due subunità α e due β.

Mioglobina: La mioglobina è un monomero. Pertanto, manca una struttura quaternaria.

Numero di molecole di ossigeno

Emoglobina: L'emoglobina si lega con quattro molecole di ossigeno.

Mioglobina: La mioglobina si lega solo con una singola molecola di ossigeno.

Associazione cooperativa

Emoglobina: Poiché l'emoglobina è un tetramero, presenta un legame cooperativo con l'ossigeno.

Mioglobina: Poiché la mioglobina è un monomero, non presenta legami cooperativi.

Affinità all'ossigeno

Emoglobina: L'emoglobina ha una bassa affinità per legarsi con l'ossigeno.

Mioglobina: La mioglobina ha un'alta affinità per legarsi con l'ossigeno, che non dipende dalla concentrazione di ossigeno.

Legami con l'ossigeno

Emoglobina: L'emoglobina è in grado di legarsi strettamente con l'ossigeno.

Mioglobina: La mioglobina è incapace di legarsi strettamente con l'ossigeno.

avvenimento

Emoglobina: L'emoglobina si trova nel flusso sanguigno.

Mioglobina: La mioglobina si trova nei muscoli.

tipi

Emoglobina: Emoglobina A, emoglobina A₂ e l'emoglobina F sono i tipi di emoglobina nell'uomo.

Mioglobina: Un singolo tipo di mioglobina si trova in tutte le cellule. 

Funzione

Emoglobina: L'emoglobina prende l'ossigeno dai polmoni e trasporta nel resto del corpo.

Mioglobina: La mioglobina immagazzina l'ossigeno nelle cellule muscolari e le rilascia quando è necessario.

Conclusione

L'emoglobina e la mioglobina sono due proteine ​​globulari leganti l'ossigeno nei vertebrati. L'emoglobina è un tetramero che si lega in modo cooperativo con quattro molecole di ossigeno. La mioglobina è un monomero composto da un singolo gruppo ematico. Poiché la capacità legante dell'emoglobina è superiore a quella della mioglobina, l'emoglobina viene usata come proteina trasportatrice dell'ossigeno nel sangue. La mioglobina è usata come proteina che immagazzina l'ossigeno nelle cellule muscolari. L'affinità dell'ossigeno legante con la mioglobina è superiore a quella dell'emoglobina. La principale differenza di emoglobina e mioglobina è nella loro funzione. La differenza funzionale tra emoglobina e mioglobina deriva dalla differenza della loro struttura tridimensionale.

Riferimento:

1. "Mioglobina". Emoglobina e mioglobina. N., n. Web. Disponibile qui. 05 giugno 2017. 
2. "Mioglobina". Encyclopædia Britannica. Encyclopædia Britannica, inc., N. Web. Disponibile qui. 05 giugno 2017. 

Cortesia dell'immagine:

1. "1904 Emoglobina" di OpenStax College - Anatomy & Physiology, sito web Connexions. 19 giugno 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia
2. "Myoglobin" di → AzaToth - self made basato su PDB entry (dominio pubblico) tramite Commons Wikimedia