Differenza tra Kd e Km

Differenza chiave - Kd vs Km
 

Kd e Km sono costanti di equilibrio. La differenza chiave tra Kd e Km è quella Kd è una costante termodinamica mentre il Km non è una costante termodinamica.

Kd si riferisce alla costante di dissociazione mentre Km è la costante di Michaelis. Entrambe queste costanti sono molto importanti nell'analisi quantitativa delle reazioni enzimatiche. 

CONTENUTO

1. Panoramica e differenza chiave
2. Cos'è Kd
3. Cos'è il Km
4. Confronto affiancato - Kd vs Km in forma tabulare
5. Sommario

Cos'è Kd?

Kd è costante di dissociazione. È anche conosciuto come costante di dissociazione di equilibrio grazie al suo utilizzo in sistemi di equilibrio. La costante di dissociazione è la costante di equilibrio delle reazioni in cui un grande composto viene convertito in piccoli componenti in modo reversibile. Il processo di questa conversione è anche noto come dissociazione. Una molecola ionica si dissocia sempre nei suoi ioni. Quindi la costante di dissociazione o Kd è una quantità che esprime la misura in cui una particolare sostanza in soluzione si dissocia in ioni. Quindi, questo è uguale al prodotto delle concentrazioni dei rispettivi ioni diviso per la concentrazione della molecola non dissociata.

AB & # x2194; A + B

Nella suddetta reazione generale, la costante di dissociazione, Kd può essere data come sotto.

Kd = [A] [B] / [AB].

Inoltre, se esiste una relazione stechiometrica, è necessario includere i coefficienti stechiometrici nell'equazione.

xAB & # x2194; aA + bB

L'equazione della costante di dissociazione, Kd per la reazione di cui sopra è la seguente:

Kd = [A]^un[B]^B / [AB]^X

Nello specifico, nelle applicazioni biochimiche, Kd aiuta a determinare la quantità di prodotti somministrati da una reazione chimica in presenza di un enzima. Il Kd di una reazione enzimatica esprime l'affinità ligando-recettore. In altre parole, afferma la capacità di un substrato di lasciare il recettore di un enzima. D'altra parte, descrive quanto fortemente un substrato si lega all'enzima.

Cos'è il Km?

Km è la costante di Michaelis. A differenza di Kd, Km è una costante cinetica. La sua applicazione principale è nella cinetica enzimatica, cioè per determinare l'affinità di un substrato da legare con un enzima. La costante viene espressa correlando la concentrazione del substrato alla velocità di reazione in presenza di un enzima. Di conseguenza, la costante o Km di Michaelis è la concentrazione del substrato quando la velocità della reazione raggiunge la metà della sua velocità massima.

Figura 1: La relazione tra velocità di reazione e concentrazione del substrato in una reazione enzimatica.

Durante una reazione tra enzima (E) e substrato (S), la formazione dei prodotti (P) è la seguente:

E + S & # x2194; Complesso E-S & # x2194; E + P

Se le costanti di equilibrio della reazione di cui sopra sono le seguenti, puoi ricavare chilometri da queste costanti.

Km = K^-1   +  K⁺²   / K⁺¹

Determinazione del Km secondo il Concetto di Michael

Michaelis ha sviluppato una relazione utilizzando la concentrazione di substrato, [S] e la velocità massima di reazione, Vmax. La relazione tra la concentrazione del substrato e il Km di una reazione enzimatica è la seguente:

v = Vmax [S] / Km + [S]

v è velocità in qualsiasi momento, mentre [S] è la concentrazione del substrato in un momento particolare e Vmax è la velocità massima della reazione. Il Km è la costante di Michaelis per l'enzima nella reazione. Il valore della costante di Michaelis dipende dall'enzima. Di conseguenza, un piccolo valore di Km indica che l'enzima si satura di una piccola quantità di substrato. Quindi la Vmax si ottiene con una bassa concentrazione di substrato. Al contrario, un valore di Km elevato indica che l'enzima richiede un'elevata quantità di substrato per saturarsi.

Qual è la differenza tra Kd e Km?

Kd vs Km
Kd è la costante di dissociazione.	Km è la costante di Michaelis.
Natura
Kd è una costante termodinamica.	Il Km è una costante cinetica.
Dettagli
Kd rappresenta l'affinità di un substrato nei confronti di un enzima.	Km rappresenta la relazione tra la concentrazione del substrato e la velocità di reazione.

Riassunto - Kd vs Km

Kd e Km sono costanti di equilibrio che descrivono le proprietà delle reazioni enzimatiche. La differenza chiave tra Kd e Km è che Kd è una costante termodinamica mentre Km non è una costante termodinamica.

Riferimento:

1. "Michaelis-Menten Kinetics." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10 aprile 2018, Disponibile qui.
2. "Introduzione agli enzimi." Concentrazione del substrato (Introduzione agli enzimi), Disponibile qui.
3. "Costante di dissociazione". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10 aprile 2018, Disponibile qui.