Qual è la funzione dell'emoglobina nel corpo umano

L'emoglobina (Hb) è una metalloproteina presente nei globuli rossi. I globuli rossi trasportano l'ossigeno in tutto il corpo. Tutti i vertebrati tranne i pesci hanno l'emoglobina nei globuli rossi come vettore di ossigeno. L'emoglobina costituisce il 96% del peso secco del globulo rosso e contiene ferro. Tutti i corpi umani contengono emoglobina. Il normale livello di emoglobina di un adulto maschio normale è di 13,8 - 17,2 g / dL. La femmina adulta (non gravida) dovrebbe avere 12,1 - 15,1 g / dl di emoglobina.

Questo articolo vedrà,

1. Qual è la struttura dell'emoglobina
2. Qual è la funzione dell'emoglobina nel corpo umano

Qual è la struttura dell'emoglobina

L'emoglobina è una proteina globulare a più subunità, che ha una struttura quaternaria - quattro subunità globiniche sono disposte in una struttura tetraedrica. Ogni subunità di proteine ​​globulari contiene una catena proteica associata a gruppi di proteine ​​protesiche non-proteiche. La struttura alfa elica delle proteine ​​globin crea una tasca che lega il gruppo eme. Le proteine ​​globiniche sono sintetizzate dai ribozimi nel citosol. La parte Heme è sintetizzata nei mitocondri. Un atomo di ferro caricato viene trattenuto nell'anello porfirinico mediante legame covalente di ferro con quattro atomi di azoto nello stesso piano. Questi N atomi appartengono all'anello imidazolico del residuo di istidina F8 di ciascuna delle quattro subunità globiniche. Nell'emoglobina, il ferro esiste come Fe²⁺.

Il corpo umano contiene tre tipi di emoglobina: emoglobina A, emoglobina A₂, e l'emoglobina F. L'emoglobina A è il tipo più comune. L'emoglobina A è codificata da HBA1, HBA2, e HBB geni. Le quattro subunità dell'emoglobina A sono costituite da due subunità α e due β (α₂β₂). L'emoglobina A2 e l'emoglobina F sono rare e consistono in due subunità α e due δ e due subunità α e due γ rispettivamente. Nei neonati, il tipo di emoglobina è Hb F (α₂γ₂).

Figura 1: struttura dell'emoglobina

Qual è la funzione dell'emoglobina nel corpo umano

1. L'emoglobina è un vettore di ossigeno.
2. L'emoglobina è un vettore di anidride carbonica.
3. L'emoglobina dà il colore rosso al sangue.
4. L'emoglobina mantiene la forma dei globuli rossi.
5. L'emoglobina agisce come un tampone.
6. L'emoglobina interagisce con altri ligandi.
7. La degradazione dell'emoglobina accumula cataboliti fisiologicamente attivi.

Oxygen Carrier

La principale funzione dell'emoglobina è il trasporto dell'ossigeno dai polmoni a tutti i tessuti del corpo. La capacità legante l'ossigeno dell'emoglobina è 1,34 ml O.₂ per grammo. Ogni subunità globinica della molecola dell'emoglobina può legarsi con un Fe²⁺ ionico. L'affinità dell'emoglobina rispetto all'ossigeno è acquisita dal Fe²⁺ ionico. Ogni Fe²⁺ può legare con una molecola di ossigeno. Il legame dell'ossigeno ossida Fe²⁺ in Fe³⁺. Un atomo della molecola di ossigeno, che si lega a Fe²⁺ diventa un superossido, dove l'altro atomo di ossigeno sporge ad angolo. L'emoglobina legata all'ossigeno è indicata come oxyhemoglobin. Quando il sangue raggiunge un tessuto carente di ossigeno, l'ossigeno viene dissociato dall'emoglobina e diffuso nel tessuto. L'O₂ è l'accettore di elettroni terminale nel processo chiamato fosforilazione ossidativa nella produzione di ATP. La rimozione di O₂ trasforma il ferro nella sua forma ridotta. L'emoglobina non legata all'ossigeno è indicata come deoxyhemoglobin. Ossidazione di Fe²⁺ in Fe³⁺ crea una metaemoglobina che non può legare con O₂.

Carrier dell'anidride carbonica

L'emoglobina trasporta anche l'anidride carbonica dai tessuti ai polmoni. L'80% dell'anidride carbonica viene trasportato tramite plasma. Il biossido di carbonio non compete con il sito di legame dell'ossigeno dell'emoglobina. Si lega alla struttura proteica diversa dalla posizione legante il ferro. L'emoglobina legata al biossido di carbonio è indicata come carbaminoemoglobina.

Influenza sui globuli rossi

L'emoglobina dà un rosso ai globuli rossi di Fe²⁺ ioni. Con i globuli rossi, il sangue raggiunge il suo unico colore rosso. Il plasma, senza globuli rossi, ha un colore giallo pallido. La forma dei globuli rossi viene mantenuta dall'emoglobina. I globuli rossi sono dischi biconcavi che sono appiattiti e depressi al centro. Hanno una sezione trasversale a forma di manubrio. Il gene dell'emoglobina consiste anche di vari alleli. La maggior parte dei mutanti non può causare alcuna malattia. Ma alcuni mutanti possono causare malattie ereditarie come hemoglobinpathesis.

Figura 2: globuli rossi

Azione di buffering

L'emoglobina mantiene il pH del sangue a 7,4. L'accumulo di anidride carbonica nel sangue riduce il pH da 7,4. Il cambiamento del pH può essere invertito mediante ventilazione. A causa di questa azione tampone dell'emoglobina, tutte le reazioni enzimatiche nel corpo, che preferiscono questo pH, possono avvenire senza alcun disturbo.

Interazione con i ligandi

Le emoglobine si legano anche ad altri ligandi come monossido di carbonio, ossido di azoto, cianuro, monossido di zolfo, solfuro e idrogeno solforato. Il legame del monossido di carbonio può a volte essere letale perché il legame è irreversibile. L'emoglobina può anche trasportare farmaci nel loro sito di azione.

Produzione di cataboliti attivi fisiologici

Invecchiamento e difetti nella cellula possono uccidere i globuli rossi, accumulando vari cataboliti fisiologicamente attivi. L'emoglobina dei globuli rossi morti viene eliminata dalla circolazione dal trasportatore dell'emoglibinina, CD163. La degradazione dell'eme, che si verifica nei monociti e nei macrofagi, è una fonte naturale della generazione di monossido di carbonio. La bilirubina è il prodotto finale della degradazione dell'eme. È secreto come bile nell'intestino. La bilirubina viene convertita in urobilinogeno che si trova nelle feci, dando il colore giallo unico. D'altra parte, il ferro, che viene rimosso dall'eme, viene convertito in ferritina e conservato nei tessuti per l'uso successivo.

L'emoglobina può anche essere trovata in altre cellule del corpo rispetto ai globuli rossi. Altre cellule che trasportano l'emoglobina sono macrofagi, cellule alveolari nei polmoni e cellule mesangiali nel rene. L'emoglobina funziona come regolatore del metabolismo del ferro e antiossidante in queste cellule.

Riferimento:
1. "Emoglobina". Wikipedia, l'enciclopedia libera. 2017. Accesso 15 febbraio 2017
2. Davis C. P. e Shiel W. C. "Emoglobina". MedicineNet, 2015.htm. Accesso 15 febbraio 2017
3. "Struttura e funzioni dell'emoglobina". All Medical stuff, 2017. Accessed 15 Feb.2017

Cortesia dell'immagine:
1. "1904 Emoglobina" di OpenStax College - Anatomy & Physiology, sito web Connexions. 19 giugno 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia 
2. "Globuli rossi" di Jessica Polka - Opera propria (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia