Qual è la differenza tra pepsina e proteasi

Il differenza principale tra pepsina e proteasi è quello la pepsina è un tipo di proteasi funzionale allo stomaco, mentre la proteasi è un enzima che idrolizza i legami peptidici. Inoltre, la pepsina scinde i legami peptidici interni mentre la proteasi può scindere i legami peptidici interni o terminali.

Pepsina e proteasi sono due tipi di enzimi responsabili del catabolismo proteico per idrolisi dei legami peptidici.

Aree chiave coperte

1. Cos'è Pepsin
      - Definizione, Caratteristiche, Importanza
2. Cos'è la proteasi
     - Definizione, caratteristiche, tipi
3. Quali sono le somiglianze tra pepsina e proteasi
     - Profilo delle caratteristiche comuni
4. Qual è la differenza tra pepsina e proteasi
     - Confronto tra le principali differenze

Parole chiave

Sito attivo, endopeptidasi, esopeptidasi, pepsina, legami peptidici, proteasi

Cos'è Pepsin

La pepsina è il principale enzima proteolitico dei vertebrati. Si verifica nel succo gastrico ed è responsabile della scomposizione delle proteine ​​in piccoli peptidi. Si verifica per l'idrolisi dei legami peptidici. Soprattutto, la pepsina è un'endopeptidasi che idrolizza i legami peptidici interni. La mucosa gastrica produce pepsina sotto forma di pepsinogeno, che è la forma inattiva di pepsina. L'HCl nel succo gastrico è responsabile dell'attivazione del pepsinogeno in pepsina.

Figura 1: Struttura della pepsina

Inoltre, il residuo attivo del sito di pepsina è l'acido aspartico. Poiché il succo gastrico è altamente acido, la pepsina funziona nel mezzo acido. Inoltre, la pepsina è responsabile dell'idrolisi dei legami peptidici tra grandi amminoacidi idrofobici. Pertanto, la sua specificità è verso i legami peptidici negli L-amminoacidi aromatici o carbossilici. L'idrolisi dei legami peptidici si verifica principalmente al C-terminale dei residui di fenilalanina e leucina. 

Cos'è la proteasi

Una proteasi è un enzima che scompone le proteine ​​in piccoli peptidi e infine in amminoacidi. Le proteasi appartengono a una famiglia distinta di enzimi e talvolta sono chiamate proteinasi, peptidasi o enzimi proteolitici. Sono più abbondanti negli animali ma sono presenti anche in piante, alghe, batteri e virus. Oltre alla digestione, le proteasi svolgono un ruolo importante nel sistema immunitario per distruggere i patogeni.

Figura 2: meccanismo di proteasi

I due principali gruppi di proteasi sono esopeptidasi e endopeptidasi. Legami peptidici terminali di rottura di esopeptidasi, con conseguente peptidi e amminoacidi. Aminopeptidasi e carbossipeptidasi A sono esempi di exopeptidasi. D'altra parte, l'endopeptidasi rompe i legami peptidici interni, risultando in piccoli peptidi. Pepsina, tripsina, chimotripsina, papaina ed elastasi sono esempi di endopeptidasi. Inoltre, le proteasi possono anche essere classificate in base al sito catalitico.

Somiglianze tra pepsina e proteasi

• La pepsina e la proteasi sono due tipi di enzimi responsabili del catabolismo proteico.
• Idrolizzano i legami peptidici tra gli aminoacidi sia nelle proteine ​​che nei peptidi.
• Inoltre, il sistema digestivo li utilizza per digerire le proteine.

Differenza tra pepsina e proteasi

Definizione

La pepsina si riferisce al principale enzima digestivo nello stomaco, che suddivide le proteine ​​in polipeptidi. Mentre la proteasi si riferisce ad un enzima che scompone proteine ​​e peptidi. Quindi, questo spiega la principale differenza tra pepsina e proteasi.

Corrispondenza

Inoltre, la pepsina è un tipo di proteasi mentre le proteasi sono una famiglia di enzimi digestivi della proteina.

avvenimento

Un'altra differenza tra pepsina e proteasi è che lo stomaco secerne la pepsina mentre diverse parti del tratto elementare, incluso lo stomaco e il pancreas, producono proteasi.

Endopeptidasi / esopeptidasi

Inoltre, la pepsina è un'endopeptidasi mentre una proteasi può essere endopeptidasi o esopeptidasi.

medio

Inoltre, la pepsina è una proteasi acida mentre una proteasi può agire nel mezzo acido, neutro o basico. Quindi, questa è un'altra differenza tra pepsina e proteasi.

Residuo del sito attivo

Inoltre, il residuo del sito attivo di ciascuno contribuisce anche alla differenza tra pepsina e proteasi. In pepsina, è l'acido aspartico mentre il residuo del sito attivo di una proteasi può essere serina, cisteina, treonina, acido aspartico, acido glutammico, asparagina o un gruppo metallico.

Prodotto finale

Un'altra differenza tra pepsina e proteasi è che la pepsina scompone le proteine ​​in piccoli peptidi mentre una proteasi può scomporre una proteina in piccoli peptidi o aminoacidi.  

applicazioni

Inoltre, c'è una differenza tra pepsina e proteasi anche nelle loro applicazioni. Oltre alla digestione, le proteasi sono importanti per la digestione degli anticorpi, il collagene e vengono utilizzate in vari test di digeribilità delle proteine, mentre le proteasi fanno parte dei detergenti per il bucato e anche degli ammendanti del pane.

inibitori

Alcoli alifatici, pepsina A e epossidasi substrato-simili sono alcuni inibitori della pepsina mentre alfa 1-antitripsina, alfa 1-antichimotripsina e C1-inibitore sono alcuni inibitori della proteasi. Quindi, questa è un'altra differenza tra pepsina e proteasi.

Conclusione

La pepsina è un tipo di proteasi che funge da principale enzima digestivo nello stomaco. È responsabile dell'idrolisi dei legami peptidici interni, risultante in piccoli peptidi. D'altra parte, le proteasi sono gli enzimi digestivi della proteina che scompongono le proteine ​​in piccoli peptidi e amminoacidi. Pertanto, la principale differenza tra pepsina e proteasi è il ruolo di ciascun enzima proteolitico nel corpo.

Riferimento:

1. "Pepsin." Catalase - Manuale enzimatico Worthington, disponibile qui
2. "Enzima proteolitico". Encyclopædia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc., 31 maggio 2018, disponibile qui

Cortesia dell'immagine:

1. "Pepsin" di Thiesi (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia  
2. "Sintesi del meccanismo delle proteasi" di Thomas Shafee - Thomas, Shafee, (2014). "Evolvibilità di una proteasi virale: evoluzione sperimentale di catalisi, robustezza e specificità". Tesi di dottorato. Università di Cambridge. (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia