Qual è il sito attivo di un enzima
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Le reazioni biochimiche nelle cellule viventi sono catalizzate dagli enzimi. Gli enzimi sono sintetizzati nella loro forma inattiva che successivamente converte nella forma attiva. L'attività di un enzima è determinata dalla sequenza amminoacidica della struttura primaria. I substrati si legano al sito attivo dell'enzima per accelerare specificamente una particolare reazione chimica. Il sito attivo di un enzima comprende un sito di legame del substrato e un sito catalitico. L'ambiente chimico specifico, che è sviluppato dai residui di amminoacidi nel sito attivo, determina quali substrati sono in grado di legarsi all'enzima.
Questo articolo spiega,
1. Cosa sono gli enzimi e come funzionano?
2. Qual è il sito attivo di un enzima
3. Come si legano un enzima e un substrato
Cosa sono gli enzimi e come funzionano?
Un enzima è una molecola proteica che può agire da catalizzatore biologico. Le molecole su cui agiscono gli enzimi sono chiamate substrati. Diverse molecole che vengono create dall'azione di un enzima su un particolare substrato sono chiamate prodotti. Gli enzimi catalizzano le reazioni biochimiche abbassando la sua energia di attivazione. La catalisi della reazione di un enzima aumenta la velocità di quella particolare reazione nella cellula. Alcuni enzimi sono in grado di catalizzare la stessa reazione. Si chiamano isoenzimi. Un insieme unico di circa 3.000 enzimi è geneticamente programmato per essere sintetizzato, dando un'individualità a una cellula. Oltre alle proteine, le molecole di RNA come i ribozimi possono agire anche come enzimi. Se un enzima diventa difettoso, l'effetto sarebbe disastroso.
Gli enzimi possiedono tre caratteristiche. La funzione primaria di un enzima è aumentare la velocità di una reazione. In secondo luogo, un particolare enzima agisce specificamente su un particolare substrato, producendo un prodotto. In terzo luogo, gli enzimi possono essere regolati da un'attività bassa a un'attività elevata e viceversa. Il legame di un substrato con un enzima, creando il prodotto aumentando la velocità della reazione e il rilascio del prodotto, è mostrato in Figura 1.
Figura 1: l'azione di un enzima
L'attività di un enzima dipende principalmente dalla sequenza aminoacidica della catena proteica. Gli enzimi sono sintetizzati come una sequenza lineare di amminoacidi chiamata la sua struttura primaria. La struttura primaria si piega spontaneamente in una struttura 3D composta da eliche alfa e / o fogli beta denominati struttura secondaria. La struttura secondaria dell'enzima si ripiega nuovamente in una struttura 3D compatta chiamata struttura terziaria. La struttura terziaria dell'enzima esiste nella sua forma inattiva.
La parte polipeptidica o proteica del complesso enzimatico è indicata come l'apoenzima. La forma inattiva dell'apenenzima nella struttura originariamente sintetizzata è conosciuta come proenzima o zimogeno. Diversi aminoacidi vengono rimossi dallo zimogeno per convertire la parte polipeptidica in un apoenzima. Il più delle volte, l'apoenzima si combina con altri composti chiamati cofattori per catalizzare una reazione. La combinazione di apoenzima e cofattore è chiamata holoenzyme. Il rapporto tra l'apoenzima, cofattore e l'oloenzima è mostrato in figura 2.
Figura 2: Apoenzima, cofattore e oloenzima
Qual è il sito attivo di un enzima
Il sito attivo di un enzima è la regione in cui substrati specifici si legano all'enzima, catalizzando la reazione chimica. Il sito di legame del substrato e il sito catalitico formano il sito attivo dell'enzima. L'enzima si lega con un substrato specifico per catalizzare una reazione chimica che modifica il substrato in qualche modo. Il substrato è di dimensioni più piccole rispetto al suo enzima. Il substrato è perfettamente orientato all'interno dell'enzima dal sito attivo. Uno o più siti di legame del substrato possono essere trovati in un enzima. Il sito catalitico si trova vicino al sito di legame, effettuando la catalisi. È composto da circa due o quattro aminoacidi, coinvolti nella catalisi. Gli amminoacidi che formano il sito attivo si trovano in parti distinte della sequenza aminoacidica dell'enzima. Pertanto, la struttura primaria dell'enzima deve essere ripiegata nella sua struttura 3D, consentendo al sito attivo di riunirsi. Il sito attivo dell'enzima, il lisozima, è mostrato in figura 3. Il substrato, peptidoglicano, è mostrato in colore nero.
Figura 3: sito attivo dell'enzima
Distinti dal sito attivo, gli enzimi contengono tasche che si legano a molecole effettrici, cambiando la conformazione o la dinamica dell'enzima. Queste tasche sono conosciute come siti allosterici che sono coinvolti nella regolazione allosterica della velocità di reazione dell'enzima.
Come si legano un enzima e un substrato
Il sito di legame dell'enzima si lega al substrato in un modo specifico del substrato. Questo legame orienta il substrato per la catalisi. I residui di amminoacidi che si trovano nel sito di legame dell'enzima possono essere debolmente acidi o basici; idrofilo o idrofobo; e con carica positiva, carica negativa o neutra. L'ambiente chimico molto specifico creato all'interno del sito di legame determina la specificità di un enzima. Interazioni covalenti temporanee come forze di van der Waals, interazioni idrofiliche / idrofobiche o legami di idrogeno sono formate dal sito attivo con il substrato. L'enzima insieme al substrato formano il complesso enzima-substrato.
Il legame del substrato con l'enzima può avvenire in due meccanismi: modello lock-and-key e modello di adattamento indotto. Il modello lock-and-key asserisce che il substrato si adatta esattamente con l'enzima in una fase istantanea. Il legame cambia leggermente la struttura dell'enzima. Solo i substrati correttamente dimensionati e sagomati possono legarsi con l'enzima nel modello lock-and-key. Durante modello di induzione, la forma del sito attivo dell'enzima cambia continuamente in risposta al legame del substrato. Questo spiega perché altre molecole si legano al sito attivo dell'enzima. Tuttavia, questo legame dinamico del substrato a un enzima stabilizza il substrato e aumenta la velocità della reazione biochimica. L'esochinasi è un enzima che cambia forma, adattandosi alle forme dei suoi substrati, adenina trifosfato e xilosio. Il modello di adattamento indotto di esochinasi è mostrato in figura 4. I siti di rilegatura e i substrati sono mostrati nei colori blu e nero.
Figura 4: Modello di adattamento indotto di esochinasi
La catalisi di una reazione chimica da parte di un enzima può verificarsi in diversi modi che riducono l'energia di attivazione della reazione chimica. Innanzitutto, gli enzimi stabilizzano lo stato di transizione creando una distribuzione di carica complementare a quella dello stato di transizione, riducendo la sua energia. In secondo luogo, gli enzimi promuovono una via di reazione alternativa che contiene un secondo stato di transizione con energia inferiore a quella dello stato di transizione originale. Terzo, gli enzimi destabilizzano lo stato fondamentale del substrato.
Conclusione
Gli enzimi sono reazioni chimiche che aumentano il tasso di reazioni biochimiche nelle cellule viventi. La maggior parte degli enzimi sono proteine sintetizzate nella loro struttura primaria. Queste catene di amminoacidi si piegano nelle loro strutture 3D, producendo la forma attiva degli enzimi. Questo pieghevole crea una tasca nell'enzima chiamato sito attivo. I substrati si legano specificamente al sito attivo dell'enzima, aumentando la velocità delle reazioni biochimiche che si verificano nel corpo.
Riferimento: Cortesia dell'immagine:
1. "Ruolo degli enzimi nelle reazioni biochimiche". Enzimi. N., n. Web. 21 maggio 2017.
2. "Enzimi e il sito attivo". Khan Academy. N., n. Web. 21 maggio 2017.
3. "Sito attivo enzima e specificità del substrato". Senza limiti. 17 novembre 2016. Web. 21 maggio 2017.
1. "Diagramma di adattamento indotto" Creato da TimVickers, vettorizzato da Fvasconcellos - Fornito da TimVickers (dominio pubblico) via Commons Wikimedia
2. "Enzimi" di Thomas Shafee - Opera personale (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia
3. "Struttura enzimatica" di Thomas Shafee - Opera personale (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia
4. "Induzione indotta da esochinasi" di Thomas Shafee - Opera personale (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia
