Differenza tra Alpha Helix e Beta Pleated Sheet
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Main Difference - Alpha Helix e Beta Pleated Sheet
Alfa elica e piastre beta sono due diverse strutture secondarie di proteine. Alfa elica è una conformazione a spirale oa spirale delle catene polipeptidiche. In alfa helix, ogni gruppo N-H dorsale dona un legame idrogeno al gruppo C = O spina dorsale, che viene posto in quattro residui prima. Qui, i legami idrogeno appaiono all'interno di una catena polipeptidica al fine di creare una struttura elicoidale. I fogli beta sono costituiti da trefoli beta collegati lateralmente da almeno due o tre legami idrogeno di backbone; formano un foglio piegato generalmente contorto. In contrasto con l'alfa elica, legami idrogeno in fogli beta si formano tra i gruppi N-H nella spina dorsale di un filamento e gruppi C = O nella spina dorsale dei filamenti adiacenti. Questo è il differenza principale tra Alpha Helix e Beta Pleated Sheet.
Cos'è un'Alpha Helix
Le proteine sono costituite da catene polipeptidiche e sono suddivise in diverse categorie come primaria, secondaria, terziaria e quaternaria, a seconda della forma di un ripiegamento della catena polipeptidica. Le eliche a α e i fogli a pieghe beta sono le due strutture secondarie più comunemente incontrate di una catena polipeptidica.
La struttura alfa elicoidale delle proteine si forma a causa del legame dell'idrogeno tra la sua dorsale amidica e i gruppi carbonilici. Questa è una bobina di mano destra, che tipicamente contiene da 4 a 40 residui di amminoacidi nella catena polipeptidica. La seguente figura illustra la struttura dell'elica alfa.
I legami idrogeno si formano tra un gruppo N-H di un residuo amminico con un gruppo C = O di un altro amminoacido, che viene posto in 4 residui in precedenza. Questi legami idrogeno sono essenziali per creare la struttura alfa elicoidale e ogni giro completo dell'elica ha 3,6 residui amminici.
Gli amminoacidi i cui gruppi R sono troppo grandi (cioè triptofano, tirosina) o troppo piccoli (cioè glicina) destabilizzano le alfa-eliche. La prolina destabilizza anche α-eliche a causa della sua geometria irregolare; i legami del gruppo R tornano all'azoto del gruppo ammidico e causano l'ingombro sterico. Inoltre, la mancanza di idrogeno sull'azoto di Proline impedisce di partecipare al legame dell'idrogeno. Oltre a ciò, la stabilità dell'elica alfa dipende dal momento di dipolo dell'intera elica, che è causata da singoli dipoli di gruppi C = O coinvolti nel legame dell'idrogeno. Le α-eliche stabili terminano tipicamente con un amminoacido carico per neutralizzare il momento di dipolo.
Una molecola di emoglobina, che ha quattro subunità di legame dell'eme, ognuna composta in gran parte da eliche a α.
Cos'è il foglio plissettato Beta
I fogli pieghettati Beta sono un altro tipo di struttura secondaria delle proteine. I fogli beta sono costituiti da trefoli beta collegati lateralmente da almeno due o tre legami idrogeno di spina dorsale, formando un foglio piegato generalmente contorto. Generalmente, un filamento beta contiene da 3 a 10 residui di amminoacidi, e questi filamenti sono disposti adiacenti ad altri filamenti beta formando un'ampia rete di legame idrogeno. Qui, i gruppi N-H nella spina dorsale di un filamento creano legami idrogeno con i gruppi C = O nella spina dorsale dei filamenti adiacenti. Due estremità della catena del peptide possono essere assegnate al terminale N e al terminus C per illustrare la direzione. N-terminale indica un'estremità della catena del peptide, dove è disponibile il gruppo di ammine libere. Allo stesso modo, C-terminale rappresenta l'altro terminale della catena del peptide, dove è disponibile il gruppo carbossilico libero.
I filamenti β adiacenti possono formare legami idrogeno in disposizioni antiparalleli, paralleli o misti. Nella disposizione anti-parallela, l'estremità N di un supporto è adiacente al C-terminale del prossimo supporto. In una disposizione parallela, N-terminale di trefoli adiacenti sono orientati nella stessa direzione. La seguente figura illustra la struttura e il modello di legame dell'idrogeno dei filamenti beta paralleli e anti-paralleli.
a) anti-parallelo
b) parallelo
Differenza tra Alpha Helix e Beta Pleated Sheet
Forma
Alpha Helix: Alpha Helix è una struttura a forma di bastoncino a spirale destrorsa.
Foglio pieghettato Beta: Il foglio beta è una struttura simile a un foglio.
Formazione
Alpha Helix: I legami idrogeno si formano all'interno della catena polipeptidica per creare una struttura elicoidale.
Foglio pieghettato Beta: I fogli beta sono formati collegando due o più filamenti beta con legami H.
Obbligazioni
Alpha Helix: Alpha helix ha schema di legame H n + 4. cioè i legami idrogeno si formano tra il gruppo N-H di un residuo amminico con il gruppo C = O di un altro amminoacido, che viene posto in 4 residui in precedenza.
Foglio pieghettato Beta: I legami idrogeno si formano tra i vicini gruppi N-H e C = O di catene peptidiche adiacenti.
-Gruppo R
Alpha Helix: -I gruppi R degli aminoacidi sono orientati all'esterno dell'elica.
Foglio pieghettato Beta: -I gruppi R sono diretti sia all'interno che all'esterno del foglio.
Numero
Alpha Helix: Questa può essere una singola catena.
Foglio pieghettato Beta: Questo non può esistere come singolo filamento beta; ci sono devono essere due o più.
genere
Alpha Helix: Questo ha un solo tipo.
Foglio pieghettato Beta: Questo può essere parallelo, anti-parallelo o misto.
qualità
Alpha Helix: 100o rotazione, 3,6 residui per turno e 1,5 Ao salire da un carbonio alfa al secondo
Foglio pieghettato Beta: 3,5 Ao aumento tra i residui
Amminoacido
Alpha Helix: L'elica Alpha preferisce le catene laterali dell'amminoacido, che possono coprire e proteggere i legami H della spina dorsale nel nucleo dell'elica.
Foglio pieghettato Beta: La struttura estesa lascia il massimo spazio libero per le catene laterali di amminoacidi. Pertanto, gli aminoacidi con grandi catene laterali voluminose preferiscono la struttura del foglio beta.
Preferenza
Alpha Helix: L'alfa elica preferisce gli amminoacidi di Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys, Arg.
Foglio pieghettato Beta: La scheda beta preferisce Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.
Cortesia dell'immagine:
"Struttura proteica dell'alfa elica" [dominio pubblico] via Commons Wikimedia
"Molecola di canglobina" di Zephyris nella lingua inglese di Wikipedia (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia
"Parellel and Antiparellel" di Fvasconcellos - Opera propria. Creato da uploader su richiesta di Opabinia regalis., (Dominio Pubblico) via Commons Wikimedia
