Differenza tra IGA e IGG
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Differenza chiave - IGA vs IGG
Le immunoglobuline sono definite come un tipo speciale di proteine globulari con una struttura complessa. Sono prodotti dal sistema vivente come una risposta immunitaria specifica secondaria al contatto con un antigene di una particella estranea o di un organismo. Le immunoglobuline sono anche conosciute come anticorpi che sono proteine specifiche prodotte in risposta a un antigene. Le principali cinque classi di anticorpi sono: - Immunoglobulina (Ig) A, G, M, E, D. Immunoglobulina A (IgA / IGG) è una immunoglobulina secretoria presente nelle superfici mucose, costituita da una catena J e un polipeptide secretivo che partecipa nella funzione secretoria. L'immunoglobulina G (IgG / IGG) è principalmente coinvolta nell'agire contro agenti patogeni esterni che includono batteri e virus. Il differenza fondamentale tra IGA e IGG è la presenza e l'assenza del polipeptide secretivo. L'IGA ha un polipeptide secretivo per facilitare la secrezione attraverso le superfici della mucosa mentre l'IGG non ha una funzione secretoria, quindi la catena J è assente.
CONTENUTO
1. Panoramica e differenza chiave
2. Cos'è l'IGA
3. Cos'è IGG
4. Somiglianze tra IGA e IGG
5. Confronto affiancato - IGA vs IGG in forma tabulare
6. Sommario
Cos'è l'IGA?
IGA è un tipo di immunoglobulina che possiede una funzione secretoria. Quindi IGA può essere trovato principalmente nelle secrezioni tra cui la saliva e il latte materno. Circa il 50% della composizione proteica del colostro è IGA. È anche secreto dagli strati mucosi del tratto gastrointestinale e delle vie respiratorie. Ciò fornisce un meccanismo protettivo contro i patogeni che entrano nell'intestino o nelle vie respiratorie.
Figura 01: Struttura dell'IGA
Esistono due sottoclassi principali di IGA; IGA 1 e IGA2. IgA1 possiede una regione di cerniera più lunga e ha una serie di amminoacidi in più nella sua struttura. Questa regione di cerniera allungata aumenta la sensibilità dell'IGA1 alle proteasi batteriche. Pertanto, è presente principalmente nel siero. IgA2 è composto da una regione di cerniera più corta e manca della struttura duplicata dell'amminoacido. Pertanto, non ha una maggiore sensibilità alla proteasi. IGA2 è presente principalmente nelle membrane mucose secernenti.
IGA forma una struttura dimer che è una caratteristica di questo tipo di immunoglobulina. I monomeri sono uniti da una struttura conosciuta come la catena J. La catena J è collegata alla struttura dimer tramite collegamenti disolfuro. Un polipeptide è associato alla struttura del dimero che funge da componente polipeptidico secretivo dell'IGA. La funzione principale degli IGA è quella di proteggere gli strati mucosi da tossine esterne e sostanze chimiche come tossine batteriche e virali. L'IGA partecipa a una reazione neutralizzante per neutralizzare i prodotti delle tossine.
Cos'è IGG?
L'IGG è il tipo più comune di immunoglobulina presente nel sistema. È anche la principale forma di immunoglobulina circolatoria nel corpo. L'IGG è l'unica forma di immunoglobulina in grado di attraversare la placenta e raggiungere il feto. IGG consiste di quattro catene polipeptidiche; 2 catene pesanti e 2 catene leggere che sono collegate tra loro da collegamenti a disolfuro inter-catena. Ogni catena pesante è costituita da un dominio variabile N-terminale (VH) e tre domini costanti (CH1, CH2, CH3), con un'ulteriore "regione di cerniera" tra CH1 e CH2. Ogni catena di luce è costituita da un dominio variabile N-terminale (VL) e un dominio costante (CL). La catena leggera è associata ai domini VH e CH1 per formare un braccio Fab ("Fab" = legame antigene frammento) e le regioni V interagiscono per formare la regione antigene-legante. Ulteriore IGG contiene anche una regione altamente conservata che consiste in un amminoacido glicosilato al 297esimo posizione.
Figura 02: Struttura generale di IGG
L'IGG ha quattro sottoclassi principali: IgG1, IGG2, IGG3 e IGG4. IgG1 è la sottoclasse più abbondante. È la risposta anticorpale immediata prodotta nel corpo in seguito a un'infezione da parte di un batterico o di un agente virale. IgG2 sono prodotti principalmente in risposta agli antigeni capsulari batterici. Questi anticorpi rispondono agli antigeni a base di carboidrati. Può anche agire contro i virus che possiedono antigeni a base di carboidrati. IgG3 è un anticorpo pro-infiammatorio che viene generalmente prodotto in risposta a un'infezione virale. IgG3 è l'anticorpo principale prodotto in risposta agli antigeni del gruppo sanguigno. Gli anticorpi IGG4 sono prodotti in risposta a infezioni prolungate.
Quali sono le somiglianze tra IGA e IGG?
- Entrambi sono prodotti a causa di una risposta immunitaria secondaria.
- Entrambi sono prodotti in risposta agli antigeni o ai marcatori antigenici prodotti in
- Entrambi sono altamente specifici.
- Entrambi consistono in quattro catene di polipeptidi; 2 catene pesanti e 2 catene leggere.
- Entrambi partecipano alla lotta contro i patogeni batterici e virali.
Qual è la differenza tra IGA e IGG?
IGA vs IGG | |
| L'IGA è un anticorpo presente nelle secrezioni e nelle mucose e agisce contro i patogeni batterici e virali. | L'IGG è un anticorpo prodotto come un meccanismo immunitario secondario coinvolto nella lotta contro ceppi virali e batterici patogeni. |
| Distribuzione | |
| L'IGA si trova nelle mucose e nelle secrezioni corporee come la saliva e il latte materno. | IGG è in tutti i tessuti vascolari intra ed extra. |
| Composizione della catena pesante | |
| IGA ha una catena pesante Alpha. | IGG ha catena pesante Gamma. |
| Concentrazione nel siero | |
| Nel siero, la concentrazione di IGA è 0,6 - 3 mg / ml. | Nel siero, la concentrazione di IGG è 6 - 13 mg / ml. |
| J Chain | |
| Presente in IGA. | Assente in IGG. |
| Secretorio polipeptide | |
| Presente in IGA. | Assente in IGG. |
| Capacità di attraversare la placenta | |
| IGA non può attraversare la placenta. | IGG può attraversare la placenta. |
Riassunto: IGA vs IGG
Sia l'IGA che l'IGG sono prodotti nel corpo come risposta immunitaria secondaria. Sono anticorpi specifici che agiscono legandosi ad un antigene specifico. La principale differenza delle due immunoglobuline è basata sulla funzione della secrezione. L'IGA è presente nei fluidi secretori e nelle mucose che secernono le mucose, mentre l'IGG è l'immunoglobulina più abbondante nel siero. Entrambi hanno la capacità di combattere i patogeni microbici. Questa è la differenza tra IGA e IGG.
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Riferimento:
1. Schroeder, Harry W e Lisa Cavacini. "Struttura e funzione delle immunoglobuline". Diario di allergia e immunologia clinica, Biblioteca nazionale statunitense di medicina, febbraio 2010. Disponibile qui
2.Woof, J M e M W Russell. "Relazioni struttura-funzione in IgA". Nature News, Nature Publishing Group, 21 settembre 2011. Disponibile qui
3.Janeway, Charles A e Jr. "La struttura di una tipica molecola di anticorpi." Immunobiology: The Immune System in Health and Disease. 5a edizione., U.S. National Library of Medicine, 1 gennaio 1970. Disponibile qui
Cortesia dell'immagine:
1. «Statico IgA schematico 01». Di McortNGHH - Proprio lavoro, (CC BY-SA 4.0) attraverso Commons Wikimedia
2. "Anatomia di un IgG" Per w: Utente: AJVincelli, Public Domain via Commons Wikimedia
