I polipeptidi e le proteine sono composti organici naturali ed essenziali di una cellula. Sono entrambi composti da aminoacidi. Gli amminoacidi sono composti naturali che si uniscono per formare peptidi, polipeptidi e proteine. Ogni amminoacido contiene un'ammina (-NH2) e un gruppo idrossile (-COOH), nonché una catena laterale specifica (gruppo R). Il gruppo della catena laterale varia in termini di dimensioni, forma, carica e reattività ed è quindi unico per ciascun amminoacido. Esistono 20 tipi di amminoacidi monomerici capaci di legarsi insieme in diverse combinazioni, conferendo così polipeptidi e proteine con un'elevata diversità.
Un polipeptide è un polimero con una sequenza definita di aminoacidi collegati tra loro attraverso legami peptidici covalenti. Un legame peptidico è il risultato di una reazione di condensazione tra due amminoacidi: il gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico di un amminoacido adiacente, rilasciando una molecola di acqua (H2O). Catene corte di aminoacidi legati da legami peptidici sono indicati come peptidi. I peptidi sono solitamente formati da 20-30 amminoacidi. Catene più lunghe di residui di amminoacidi collegati con una sequenza specifica sono chiamate polipeptidi. I polipeptidi possono contenere fino a 4000 residui. I polipeptidi sono caratterizzati da uno scheletro polipeptidico formato dalla sequenza ripetitiva di atomi nel nucleo della catena di aminoacidi collegati. Attaccati alla spina dorsale polipeptidica sono le catene laterali specifiche degli amminoacidi, il gruppo R. I polipeptidi possono piegarsi in una struttura fissa formando una proteina. Un polipeptide costituisce quindi la sequenza lineare di residui di amminoacidi che costituisce la struttura primaria di una proteina.
Le proteine sono molecole strutturalmente e funzionalmente complesse. Il termine proteina è usato per descrivere la struttura tridimensionale formata dalla piegatura di uno o più polipeptidi. Le proteine presentano quattro livelli di organizzazione strutturale, con il polipeptide come struttura primaria. Una proteina ha una struttura secondaria quando le catene polipeptidiche formano α eliche e fogli β. La struttura terziaria delle proteine costituisce l'organizzazione tridimensionale completa di una catena polipeptidica. Quando più di una catena polipeptidica è coinvolta nel complesso proteico, la struttura proteica è designata quaternaria. La piegatura delle catene polipeptidiche per formare una proteina si basa su molti deboli legami non covalenti che si formano tra le diverse parti di una catena o anche due o più catene polipeptidiche. I legami non covalenti coinvolgono gli atomi dello scheletro polipeptidico e il gruppo R delle catene laterali e sono di tre tipi: legami idrogeno, legami ionici e legami di van der Waal. Un gran numero di legami deboli non covalenti agiscono in parallelo e la loro forza è combinata per garantire la stabilità di una struttura proteica piegata. Una sottostruttura dell'organizzazione proteica è il dominio delle proteine. Consiste di qualsiasi parte di una catena polipeptidica che può piegarsi indipendentemente in una struttura stabile. Ogni dominio contiene tra 40 e 350 amminoacidi. La proteina più piccola presenta un singolo dominio mentre una grande proteina può contenere fino a diverse dozzine di domini. Ogni dominio della proteina è solitamente associato a una funzione distinta. Le proprietà funzionali delle proteine dipendono in gran parte dalla loro struttura e forma che consentono loro di interagire fisicamente con altre molecole. Queste interazioni sono sempre specifiche e selettive. Ogni proteina può legarsi con i suoi siti leganti il ligando con alta affinità con una o solo poche molecole note come ligandi. Il sito legante il ligando è una cavità nella superficie proteica formata dalla piegatura della catena polipeptidica. Separati siti leganti ligando in una proteina possono legarsi a diversi ligandi, regolando la funzione proteica o aiutando a spostare la proteina in un particolare sito nella cellula. La funzione proteica dipende strettamente dalla sua struttura. Un cambiamento in un amminoacido può disturbarne la forma e causare una perdita di funzionalità.
Un polipeptide è un polimero formato da una sequenza definita di aminoacidi collegati tra loro attraverso legami peptidici covalenti.
Una proteina è una molecola strutturalmente e funzionalmente complessa formata dalla piegatura di una o più catene polipeptidiche.
Un polipeptide presenta una struttura semplice e consiste nella spina dorsale polipeptidica formata dalla sequenza ripetitiva di atomi nel nucleo della catena aminoacidica collegata. Attaccati alla spina dorsale polipeptidica sono le catene laterali specifiche degli amminoacidi, il gruppo R
Una proteina, dall'altra parte, è una molecola complessa costituita da una o più catene polipeptidiche che si piegano in strutture secondarie, terziarie o quaternarie.
La forma della proteina è tenuta stabile da tre tipi di legami deboli non covalenti: legami idrogeno, legami ionici e legami di van der Waal.
La funzione principale di un polipeptide è la struttura primaria di proteine più complesse. I polipeptidi mancano della struttura tridimensionale che consente a una proteina di legarsi a un ligando e di essere funzionale.
Dall'altro lato, la complessità strutturale di una proteina, la sua forma stabile con i suoi siti leganti il ligando gli permette di legarsi in modo specifico e con un'elevata affinità a particolari ligandi, di essere regolato, e di partecipare a molte vie metaboliche cellulari vitali.
Polipeptidi e proteine sono composti organici essenziali e naturali di una cellula.
Mentre gli aminoacidi sono la loro componente primaria comune, i polipeptidi e le proteine presentano importanti differenze strutturali e funzionali: