Cisteina vs cistina
L'amminoacido è una molecola semplice formata con C, H, O, N e può essere S. Ha la seguente struttura generale.
Ci sono circa 20 amminoacidi comuni. Tutti gli amminoacidi hanno un -COOH, -NH2 gruppi e un -H legato a un carbonio. Il carbonio è un carbonio chirale e gli amminoacidi alfa sono i più importanti nel mondo biologico. Gli amminoacidi D non si trovano nelle proteine e non fanno parte del metabolismo degli organismi superiori. Tuttavia, molti sono importanti nella struttura e nel metabolismo delle forme di vita inferiori. Oltre ai comuni amminoacidi, ci sono un certo numero di aminoacidi derivati non proteici, molti dei quali sono intermedi metabolici o parti di biomolecole non proteiche (ornitina, citrullina). Il gruppo R si differenzia dall'amminoacido all'amminoacido. L'amminoacido più semplice con il gruppo R essendo H è glicina. Secondo il gruppo R, gli amminoacidi possono essere categorizzati in alifatici, aromatici, non polari, polari, caricati positivamente, caricati negativamente o polari non caricati, ecc. Gli aminoacidi si presentano come ioni zwitter nel pH fisiologico 7.4. Gli amminoacidi sono gli elementi costitutivi delle proteine. Quando due amminoacidi si uniscono per formare un dipeptide, la combinazione avviene in un -NH2 gruppo di un amminoacido con il gruppo -COOH di un altro amminoacido. Una molecola d'acqua viene rimossa e il legame formato è noto come legame peptidico. Migliaia di amminoacidi possono essere condensati come questi per formare lunghi peptidi, che vengono poi piegati per formare proteine.
cisteina
La cisteina è un alfa-amminoacido. Ha la struttura generale di cui sopra. Il gruppo R di cisteina è -CH2SH che contiene zolfo. La struttura della cisteina è riportata di seguito.
La cisteina è abbreviata in Cys. Il gruppo tiolico (-SH) della cisteina lo rende più polare. Pertanto, questo amminoacido è solubile in acqua. Il gruppo Thiol ha anche partecipato al legame dell'idrogeno con le molecole d'acqua. La cisteina può essere sintetizzata all'interno dei corpi umani, quindi è un amminoacido semi-essenziale. Tuttavia, a volte è necessario assumere la cisteina da fonti alimentari che contengono proteine elevate. Pollo, uova, latte, yogurt, avena, broccoli sono alcune delle fonti che contengono alti livelli di aminoacidi cisteina. L'amminoacido di cisteina è importante nei sistemi biologici, perché è un amminoacido comune trovato nei siti attivi degli enzimi. Il gruppo tiolico è nucleofilo; quindi, partecipano a molte reazioni enzimatiche. I legami disolfuro tra i gruppi tiolici sono cruciali per il ripiegamento delle proteine e nel determinare la struttura tridimensionale delle proteine.
cistina
Quando due residui di amminoacido di cisteina formano un legame disolfuro, il residuo dimerico risultante è noto come cistina. Questo è nella forma solida ed è di colore bianco. Nelle proteine si trovano residui di cistina e aiutano a mantenere la forma tridimensionale delle proteine. La cistina ha la seguente struttura.
Qual è la differenza tra Cisteina e cistina? • La cisteina è un amminoacido e quando due amminoacidi si uniscono per mezzo di un legame disolfuro si forma una cistina. Quando si forma la cistina, due molecole di cisteina vengono ossidate. • La cistina è responsabile della struttura terziaria delle proteine. |