Il collagene è una proteina fibrosa che si trova nei tessuti connettivi, pelle, ossa, ecc. Fornisce forza e fermezza a varie parti del corpo. Il collagene ha una struttura complessa composta da tre catene polipeptidiche confezionate in configurazione a tripla elica. Esistono diversi tipi di proteine del collagene che si trovano nel corpo. Tra questi, i tipi 1, 3 e 2 sono abbondanti. Il collagene di tipo 1 è il collagene più abbondante nei mammiferi e si trova nella pelle, nei tendini, nei legamenti e nelle ossa. Il tipo 2 è il collagene più abbondante nella cartilagine. Questa è la differenza chiave tra il collagene di tipo 1 e 2.
CONTENUTO
1. Panoramica e differenza chiave
2. Cos'è il collagene
3. Cos'è il collagene di tipo 1
4. Cos'è il collagene di tipo 2
5. Confronto affiancato - Tipo 1 vs 2 Collagene
6. Sommario
Il collagene è una proteina strutturale importante che si trova nella matrice extracellulare dei vari tessuti connettivi negli animali e nell'uomo. È la proteina più abbondante presente nei mammiferi. Il collagene esiste sotto forma di fibrille lunghe e sottili che sono molto dure e insolubili. Ha tre fili polipeptidici noti come catene alfa che si uniscono per dare la configurazione della tripla elica al collagene. Ciascuna catena polipeptidica contiene circa 1000 amminoacidi comprendenti glicina, prolina e idrossiprolina. La glicina si trova in ogni tre amminoacidi che caratterizzano la disposizione ripetitiva di Gly-X-Y degli amminoacidi nella struttura del collagene. X e Y sono per lo più occupati dalla prolina e dall'idrossiprolina. Pertanto, le sequenze di glicina-prolina-idrossiprolina si trovano abbondantemente nella fibrilla di collagene.
I collageni sono codificati dalla famiglia di geni COL, e in questa famiglia ci sono 45 diversi geni codificanti per il collagene. Ci sono circa sedici tipi diversi di collagene. Tra questi, il tipo 1, 2 e 3 sono più abbondanti. Questi tipi variano con l'assemblaggio delle catene polipeptidiche, la lunghezza dell'elica, le interruzioni nell'elica e le differenze nelle terminazioni delle eliche, ecc..
La sintesi del collagene è influenzata dalla vitamina C poiché è necessaria per la produzione di amminoacidi idrossiprolina nella fibrilla di collagene. La produzione di collagene si riduce con l'invecchiamento. È anche influenzato dall'esposizione alle radiazioni ultraviolette e da altri fattori ambientali. Alcuni batteri e virus sono anche in grado di degradare il collagene e interferire con la sintesi del collagene. I livelli di collagene sono ridotti a causa del fumo, disturbi autoimmuni, luce solare, consumo di zucchero elevato, ecc.
Figura 01: struttura a tripla elica di collagene
Il collagene di tipo 1 è il collagene più comune trovato nel corpo. Rappresenta per ca. Il 90% del collagene totale nel corpo. È prevalente in varie parti del corpo come pelle, tendine, legatura vascolare, organi, ossa, ecc. È stato il primo collagene caratterizzato per la sua abbondanza nella matrice extracellulare e la facilità di isolamento. Ha due catene alfa1 e una catena alfa2, ciascuna con un preciso numero di 1050 amminoacidi.
Figura 02: Fibrille di tipo collagene 1
Il collagene di tipo 2 è il componente principale della matrice extracellulare della cartilagine. Rappresenta il 50% delle proteine della cartilagine. Il collagene di tipo 2 esiste nella matrice cartilaginea reticolata con i proteoglicani. Il collagene 2 si trova anche nei dischi vertebrali, nell'orecchio interno e nel corpo vitreo. Collagen 2 è composto da tre catene pro alpha1. Il gene COL2A1 è codificato per l'espressione del collagene di tipo 2 nel corpo. La sintesi del collagene di tipo 2 si riduce con l'età e viene assunta come integratore orale per la salute delle articolazioni e della cartilagine.
Tipo 1 vs 2 Collagene | |
I collageni di tipo 1 sono il tipo più abbondante di collagene. | I collageni di tipo 2 sono il terzo tipo di collagene più abbondante. |
Posizione nel corpo | |
Sono più abbondanti nella pelle, nei tendini, nella legatura vascolare, negli organi e nelle ossa. | Sono più abbondanti nelle cartilagini. |
Diametro delle fibrille | |
Le fibrille hanno un diametro maggiore delle fibrille di tipo 2. | Le fibrille hanno un diametro più piccolo rispetto a quelle del tipo 1. |
Natura | |
Questi sono affiancati facendo fibrille spesse. | Questi sono orientati casualmente nella matrice proteoglicano della cartilagine. |
Utilizzare come integratori | |
Possono essere miscelati con il collagene di tipo 3 e apportare integratori per la pelle, i muscoli e le ossa | Possono essere assunti come supplementi orali per la salute delle articolazioni e della cartilagine. |
Gene codificato | |
COL1A1 | COL2A1 |
Il collagene è la proteina strutturale più abbondante trovata nel corpo dei mammiferi, pari a ca. 25% della proteina totale. È una proteina fibrosa insolubile che conferisce flessibilità e forza a pelle, unghie, muscoli, articolazioni e ossa del corpo. Il collagene esiste in 16 tipi diversi e i tipi più abbondanti sono di tipo 1, 2 e 3. La tripla elica di collagene è composta da tre catene di polipeptidi sequenziate con ripetizioni di amminoacidi Gly-X-Y. Il collagene di tipo 1 è il tipo più abbondante nel corpo e si trova nella pelle, nei tendini, nella legatura vascolare, negli organi e nelle ossa. Il collagene di tipo 2 è il principale collagene della cartilagine.
Riferimento:
1. "Proteine strutturali: geni per il collagene". Enciclopedia delle scienze della vita. N., n. Web. 08 marzo 2017.
2. "COL1A1 collagene tipo I catena alfa 1 [Homo sapiens (umano)] - Gene - NCBI." Centro nazionale per le informazioni biotecnologiche. U.S. National Library of Medicine, n. Web. 08 marzo 2017
3. Lodish, Harvey. "Collagene: le proteine fibrose della matrice". Biologia molecolare cellulare. 4a edizione. U.S. National Library of Medicine, 01 gennaio 1970. Web. 08 marzo 2017
Cortesia dell'immagine:
1. "Fibre di collagene di tipo I - TEM" Di Louisa Howard - (Dominio pubblico) via Commons Wikimedia
2. "Collagentriplehelix" (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia