Differenza tra affinità e avidità

Differenza chiave - affinità vs avidità
 

L'interazione dell'antigene anticorpale è una interazione cruciale nelle cellule per reagire contro le infezioni. Gli antigeni sono le particelle estranee che entrano nelle cellule ospiti. Sono composti principalmente da polisaccaridi o glicoproteine ​​e hanno forme particolari. L'interazione tra antigene e anticorpo avviene secondo il legame corretto delle due parti da parte dei legami non covalenti come i legami a idrogeno, i legami di van der Waals, ecc. Questa interazione è reversibile. Affinità e avidità sono due parametri che misurano la forza dell'interazione antigene-anticorpo in immunologia. La differenza chiave tra affinità e avidità è quella L'affinità è la misura della forza dell'interazione individuale tra un epitopo e un sito di legame dell'anticorpo laddove l'avidità è la misura dei legami complessivi tra determinanti antigenici e siti di legame dell'antigene dell'anticorpo multivalente. L'affinità è un fattore che influenza l'avidità dell'interazione dell'anticorpo dell'antigene.

CONTENUTO
1. Panoramica e differenza chiave
2. Cos'è l'affinità
3. Cos'è Avidity
4. Confronto affiancato - Affinità vs Avidità
5. Sommario

Cos'è l'affinità?

L'affinità è una misura dell'interazione tra un sito di legame dell'antigene dell'anticorpo e un epitopo dell'antigene. Il valore di affinità riflette il risultato netto delle forze attrattive e repulsive tra l'epitopo individuale e il sito di legame individuale. Il valore di alta affinità è il risultato di una forte interazione con le forze più attraenti tra l'epitopo e il sito di legame Ab. Il basso valore di affinità indica il basso equilibrio tra forze attrattive e repulsive.

L'affinità degli anticorpi monoclonali può essere facilmente misurata poiché hanno un singolo epitopo e sono omogenei. Gli anticorpi policlonali hanno un valore medio di affinità dovuto alla loro natura eterogenea e alle loro differenze nelle affinità con i diversi epitopi antigenici.

Il test immunoassorbente legato all'enzima (ELISA) è una nuova tecnica in farmacologia che viene utilizzata per misurare l'affinità degli anticorpi. Risulta in dati più precisi, convenienti e informativi per la determinazione dell'affinità. Gli anticorpi ad alta affinità si legano rapidamente con l'epitopo e creano un legame forte che persiste durante i saggi immunologici mentre gli anticorpi a bassa affinità sciolgono l'interazione e non vengono rilevati dai test.

Cos'è Avidity?

L'avidità di un anticorpo è una misura della forza complessiva del legame tra antigeni e anticorpi. Dipende da diversi fattori come l'affinità dell'anticorpo verso l'antigene, la valenza dell'antigene e dell'anticorpo e la disposizione strutturale dell'interazione. Se l'anticorpo e l'antigene sono multivalenti e hanno una disposizione strutturale favorevole, l'interazione rimane molto forte a causa dell'avidità elevata. L'avidità mostra sempre un valore elevato rispetto alla somma delle singole affinità.

La maggior parte degli antigeni sono multimerici e la maggior parte degli anticorpi sono multivalenza. Quindi, la maggior parte delle interazioni tra gli anticorpi dell'antigene rimane forte e stabile a causa dell'elevata avidità del complesso antigene-anticorpo.

Figura 01: affinità e avidità di un anticorpo

Qual è la differenza tra Affinità e Avidità?

Affinità vs Avidità
L'affinità si riferisce alla forza dell'interazione tra un epitopo antigenico e un sito di legame dell'antigene dell'anticorpo.	L'avidità è la misura della forza complessiva dell'interazione tra epitopi antigenici con anticorpi multivalenza.
occurence
Ciò si verifica tra l'epitopo individuale e il sito di legame individuale	Ciò si verifica tra antigeni multivalenti e anticorpi.
Valore
L'affinità è l'equilibrio tra forze attrattive e repulsive.	L'avidità può essere considerata un valore superiore alla somma delle singole affinità.

Riassunto - Affinità vs Avidità

L'interazione dell'anticorpo antigene è un'interazione specifica, reversibile, non covalente, importante negli studi immunologici. È simile all'interazione del substrato enzimatico. L'antigene specifico si lega con un anticorpo specifico. Affinità e avidità sono due misure di questa interazione. L'affinità riflette la forza di una interazione tra un epitopo e un sito di legame dell'antigene dell'anticorpo. L'avidità riflette la forza complessiva del complesso di anticorpi antigene. Questa è la differenza tra affinità e avidità. L'avidità è il risultato di molteplici affinità che si verificano in un complesso di anticorpi antigeni poiché la maggior parte degli antigeni e gli anticorpi sono multivalenti e mantengono diverse interazioni per stabilizzare l'associazione.

Riferimenti:
1. Rudnick, Stephen I. e Gregory P. Adams. "Affinità e avidità nel targeting per tumore basato su anticorpi". Biologia e radiofarmaci del cancro. Mary Ann Liebert, Inc., aprile 2009. Web. 21 marzo 2017
2. Sennhauser, F. H., R. A. Macdonald, D. M. Roberton e C. S. Hosking. "Confronto tra concentrazione e avidità di anticorpi specifici per E. coli nel latte materno e nel siero." Immunologia. U.S. National Library of Medicine, marzo 1989. Web. 22 marzo 2017

Cortesia dell'immagine:
1. "Figura 42 03 04" di CNX OpenStax - (CC BY 4.0) attraverso Commons Wikimedia