Il DNA è necessario a una cellula per dividersi in due cellule figlie per divisione cellulare. Il DNA è duplicato dalla replicazione del DNA. Quindi, ci dovrebbe essere un meccanismo speciale per replicare il DNA a spirale altamente avvolto. La topoisomerasi è un enzima che può tagliare il DNA in un punto particolare e disfare la torsione del DNA e alleggerire la natura del supercoil del DNA. È l'enzima che partecipa all'avvolgimento e allo svolgimento del DNA. Il problema di avvolgimento del DNA è sollevato a causa della struttura intrecciata del DNA a doppio filamento. Questi tipi di problemi topologici creati nei filamenti doppi del DNA possono essere corretti dalle topoisomerasi. Solitamente tagliano la spina dorsale del fosfato di DNA uno o entrambi i trefoli e permettono alla struttura di supercoil del DNA di essere svolta. Successivamente la spina dorsale del DNA viene nuovamente risigillata. Le topoisomerasi batteriche e umane stanno avendo meccanismi simili. La topoisomerasi I e II sono metodi per trattare il DNA superavvolto. La topoisomerasi I taglia un filo nel DNA a doppia elica e non è richiesto ATP per la sua funzione. D'altra parte Topoisomerasi, II taglia entrambi i fili nel DNA e ha bisogno di ATP per la sua attività. Questo è il differenza fondamentale tra Topoisomerasi I e II.
1. Panoramica e differenza chiave
2. Cos'è la topoisomerasi I
3. Cos'è la topoisomerasi II
4. Somiglianze tra la topoisomerasi I e II
5. Confronto affiancato - Topoisomerasi I vs II in forma tabulare
6. Sommario
La topoisomerasi I è una classe di enzima che coinvolge la regolazione del superavvolgimento del DNA. Gestiscono la superavvolgimento nel DNA creando rotture a singolo filamento e relegando i filamenti di DNA. Il loro ruolo è molto importante per la replicazione e la trascrizione del DNA. Sono ulteriormente suddivisi in tipo IA e tipo IB. Le topoisomerasi di tipo IA sono indicate come topoisomerasi procariotiche I. D'altra parte, le topoisomerasi di tipo IB sono indicate come topoisomerasi eucariotiche I. Le topoisomerasi di tipo IA e di tipo IB sono funzionalmente diverse. La topoisomerasi procariotica I può solo rivivere i supercoil negativi del DNA. E la topoisomerasi eucariotica I può introdurre supercoil positivi di DNA, inoltre separano il DNA del cromosoma della figlia dopo la replicazione e rilassano questo DNA.
Figura 01: Topoisomerasi I e II
Il ecoli la topoisomerasi I è un oloenzima con tre atomi di Zn (II) nei motivi di tetracisteina vicino al suo terminale carbossi. Ha un peso di 97 kDa. La topoisomerasi I ha diverse caratteristiche insolite. Non ha bisogno di idrolizzare l'ATP per catalizzare il riarrangiamento topologico del DNA. La caratteristica emergente della topoisomerasi I è, è un monomero completamente funzionale mentre la maggior parte degli enzimi che coinvolgono i riarrangiamenti topologici del DNA complesso sono di natura oligomerica.
Per gestire i grovigli di DNA e i supercoil, la topoisomerasi di tipo II taglia entrambi i filamenti di DNA simultaneamente. Hanno bisogno di idrolizzare l'ATP per questa attività. La topoisomerasi di tipo II cambia il numero di collegamento del DNA circolare di ± 2. Essi sono generalmente classificati in due categorie, cioè Tipo II A e Tipo IIB.
Figura 02: topoisomerasi II
Tipi II Le topoisomerasi comprendono DNA girasi batterico, topoisomerasi eucariotica II, eucariotomide topoisomerasi alfa e beta e topoisomerasi IV. Le topoisomerasi di tipo II B comprendono la topoisomerasi VI presente nell'archaea e nella topoisomerasi VI che si trovano nelle piante superiori. La funzione della topoisomerasi II sta tagliando entrambi i filamenti di una doppia elica del DNA e passa attraverso un'altra elica di DNA ininterrotta. Infine, le estremità tagliate sono nuovamente retrocesse. Le molecole di inibitore per la topoisomerasi II possono essere trovate come, Hu-331, ICRF-193 e mitindomide.
Topoisomerasi I vs Topoisomerasi II | |
La topoisomerasi di tipo I è un enzima che modifica il grado di superavvolgimento del DNA provocando rotture a catena singola e retrocessione. | La topoisomerasi di tipo II è un enzima che modifica il grado di superavvolgimento del DNA provocando la rottura e la retrocessione dei doppi fili. |
Idrolizzazione di ATP | |
La topoisomerasi I non ha bisogno di idrolizzare l'ATP per la sua funzione. | La topoisomerasi II deve aver bisogno dell'idrolisi di ATP per la sua funzione. |
Rottura del DNA | |
La topoisomerasi I si rompe a filamento singolo. | La topoisomerasi II si rompe a doppio filo. |
Struttura | |
La topoisomerasi I è un monomero. | La topoisomerasi II è un eterodimero. |
Modifica del numero di collegamento del DNA circolare | |
La topoisomerasi I sta cambiando il numero di collegamento del DNA circolare per unità di rigorosamente 1 o per multipli di 1 (n). | La topoisomerasi II sta modificando il numero di collegamento del DNA circolare per unità di ± 2. |
Le topoisomerasi sono gli enzimi coinvolti nell'avvolgimento o svolgimento del DNA. Alleggeriscono il supercoil del DNA e facilitano la replicazione e la trascrizione del DNA. Questi enzimi possono essere trovati in quasi tutti gli organismi come; umani, batteri, piante superiori, altri batteri e archaea. I riarrangiamenti del DNA topologico sono fatti da topoisomerasi. L'idrolisi dell'ATP non è necessaria per la funzione della topoisomerasi I. La topoisomerasi I taglia il singolo filamento nel DNA. D'altra parte la topoisomerasi II taglia entrambi i fili nel DNA e ha bisogno di ATP per la loro funzione o attività. Più tardi questi tagli nella spina dorsale del DNA sono nuovamente sigillati. Le topoisomerasi batteriche e umane stanno avendo meccanismi simili in natura. Questa è la differenza tra Topoisomerasi I e II.
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1. Topoisomerasi I. Disponibile qui
2. "Topoisomerasi di tipo II". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 6 nov. 2017. Disponibile qui
3. "Tipo I topoisomerasi." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 28 nov. 2017. Disponibile qui
1. "Inibitore della topoisomerasi" di Vtvu - Opera propria, (CC BY-SA 3.0) attraverso Commons Wikimedia
2.'2rgr 'di Coachwd in inglese, (CC BY-SA 3.0) attraverso Commons Wikimedia