Differenza tra oloenzima e apoenzima

Differenza chiave - Holoenzyme vs Apoenzyme
 

Gli enzimi sono catalizzatori biologici che aumentano la velocità delle reazioni chimiche nel corpo. Sono proteine ​​composte da sequenze di amminoacidi. Gli enzimi sono coinvolti nelle reazioni chimiche senza essere consumati. Sono specifici per substrati e reazioni chimiche. La funzione dell'enzima è supportata da diverse piccole molecole non proteiche. Sono conosciuti come cofattori. Aiutano gli enzimi nella loro azione catalitica. Questi cofattori possono essere ioni metallici o coenzimi; possono anche essere molecole inorganiche o organiche. Molti enzimi richiedono che un cofattore diventi attivo e avvii la funzione catalitica. Sulla base del legame con cofattore, gli enzimi hanno due forme denominate apoenzima e oloenzima. La differenza chiave tra l'oloenzima e l'apoenzima è quella l'apoenzima è il componente proteico dell'enzima che è inattivo e non legato al cofattore mentre l'oloenzima è il componente proteico dell'enzima e cofattore legato che crea la forma attiva dell'enzima.

CONTENUTO

1. Panoramica e differenza chiave
2. Cos'è l'oloenzima 
3. Cos'è l'apoenzima
4. Confronto affiancato - Holoenzyme vs Apoenzyme in forma tabulare
5. Sommario

Cos'è l'oloenzima?

Gli enzimi sono proteine ​​che catalizzano le reazioni biochimiche nelle cellule. La maggior parte degli enzimi richiede una piccola molecola non proteica per avviare funzioni catalitiche. Queste molecole sono note come cofattori. I cofattori sono principalmente molecole inorganiche o organiche. I cofattori sono suddivisi in due tipi principali denominati ioni metallici e coenzimi. Il legame del cofattore è essenziale per l'attivazione dell'enzima e l'inizio della reazione chimica. Quando il componente proteico dell'enzima è legato al cofattore, la molecola completa è conosciuta come un oloenzima. L'oloenzima è cataliticamente attivo. Quindi, si lega attivamente con i substrati e aumenta la velocità della reazione. I coenzimi si legano liberamente con gli enzimi mentre i gruppi protesici si legano strettamente con gli apoenzimi. Alcuni cofattori si legano al sito attivo dell'enzima. Dopo l'associazione, modifica la conformazione dell'enzima e migliora il legame dei substrati al sito attivo dell'enzima.

DNA polimerasi e RNA polimerasi sono due oloenzimi. La DNA polimerasi richiede che gli ioni di magnesio si attivino e inizino la polimerizzazione del DNA. La RNA polimerasi ha bisogno del fattore sigma per la sua funzione catalitica.

Cos'è l'apoenzima?

L'apoenzima è l'enzima prima del legame con il cofattore. In altre parole, l'apoenzima è la parte proteica dell'enzima che manca al cofattore. L'apoenzima è cataliticamente inattivo e incompleto. Forma un sistema enzimatico attivo combinandosi con un coenzima e determina la specificità di questo sistema per un substrato. Ci sono molti cofattori che si legano con gli apoenzimi per produrre gli oloenzimi. I coenzimi comuni sono NAD +, FAD, coenzima A, vitamine del gruppo B e vitamina C. Gli ioni metallici comuni che si legano agli apoenzimi sono ferro, rame, calcio, zinco, magnesio, ecc. I cofattori si legano strettamente o liberamente con l'apoenzima per convertire l'apoenzima in holoenzyme. Una volta che il cofattore viene rimosso dall'oloenzima, viene riconvertito in apoenzima, che è inattivo e incompleto.

La presenza del cofattore nel sito attivo dell'apenenzima è essenziale perché forniscono gruppi o siti che la parte proteica dell'enzima non possiede per catalizzare la reazione.

Figura 01: Apoenzima e oloenzima

Qual è la differenza tra Holoenzyme e Apoenzyme?

Holoenzyme vs Apoenzyme
L'oloenzima è un enzima attivo costituito da un apoenzima legato al suo cofattore.	L'apoenzima è la componente proteica a cui manca il cofattore.
cofattore
L'oloenzima è legato al suo cofattore.	L'apoenzima è il componente enzimatico senza cofattore.
Attività
L'oloenzima è cataliticamente attivo.	L'apoenzima è cataliticamente inattivo.
Completezza
L'oloenzima è completo e può iniziare la reazione.	L'apoenzima è incompleto e non può iniziare la reazione.
Esempi
DNA polimerasi, RNA polimerasi sono esempi di oloenzima.	L'aspartato transcarbamoilasi è un esempio per l'apoenzima.

Riepilogo - Holoenzyme vs Apoenzyme

Gli enzimi sono catalizzatori biologici delle cellule. Abbassano l'energia necessaria per il verificarsi della reazione. Gli enzimi aumentano la velocità di reazione inducendo attivamente la conversione del substrato in prodotti. Specificamente catalizzano le reazioni senza entrare nelle reazioni. Gli enzimi sono composti da molecole proteiche. La porzione proteica dell'enzima è nota come apoenzima. L'apoenzima necessita di legarsi con piccole molecole non proteiche chiamate cofattori per diventare attivi. Quando l'apoenzima si lega al cofattore, il complesso è noto come oloenzima. L'oloenzima è cataliticamente attivo per iniziare la reazione chimica. Il substrato si lega con l'oloenzima, non con l'apoenzima. Questa è la differenza tra oloenzima e apoenzima.

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Riferimenti:

1. "Biochimica strutturale / enzima / apoenzima e oloenzima." Biochimica strutturale / enzima / apoenzima e oloenzima - Wikibooks. N., n. web. Disponibile qui. 12 giugno 2017.
2. BIOCHEMISTRY. N., n. web. Disponibile qui. 13 giugno 2017.

Cortesia dell'immagine:

1. "Enzimi" di Moniquepena - Opera personale (dominio pubblico) tramite Commons Wikimedia