Differenza tra inibizione competitiva e non competitiva

Differenza chiave - Inibizione competitiva vs non competitiva
 

L'azione degli inibitori può essere trovata in due tipi come inibitori competitivi e inibitori non competitivi in ​​base al posto sull'enzima dove si lega l'inibitore. La differenza chiave tra inibizione competitiva e inibizione non competitiva è quella in inibizione competitiva, il legame di un inibitore impedisce il legame della molecola bersaglio con il sito attivo dell'enzima mentre, in inibizione non competitiva, un inibitore riduce l'attività di un enzima.

Un enzima è una macromolecola che può fungere da catalizzatore biologico. Gli enzimi hanno regioni conosciute come siti attivi. Il sito attivo di un enzima è il luogo in cui si lega una molecola target. Questa molecola è conosciuta come substrato. Il substrato si lega con il sito attivo e subisce reazioni chimiche. Questo dà un rendimento massimo in un breve periodo di tempo. L'enzima può anche essere riciclato e riutilizzato. Gli inibitori sono composti che possono impedire ai substrati di subire una certa reazione chimica.

CONTENUTO

1. Panoramica e differenza chiave
2. Cos'è l'inibizione competitiva
3. Cos'è l'inibizione non competitiva
4. Confronto affiancato - Inibizione competitiva vs non competitiva in forma tabulare
5. Sommario

Cos'è l'inibizione competitiva?

L'inibizione competitiva è un tipo di inibizione enzimatica in cui un inibitore si lega ai siti attivi di un enzima, impedendo al substrato di legarsi all'enzima. Il sito attivo è bloccato dall'inibitore, quindi non c'è spazio per il substrato per legarsi all'enzima.

In questo tipo di inibizione, gli inibitori legati ai siti attivi sono simili alla forma delle molecole del substrato (se no, gli inibitori non possono legarsi al sito attivo perché la forma del sito attivo non si adatta alla forma del substrato ). Pertanto, il sito attivo dell'enzima non può legarsi contemporaneamente sia con l'inibitore che con il substrato. Questo rende l'inibitore in competizione con il substrato per legarsi al sito attivo, il che dà il nome di inibizione competitiva.

Figura 01: Inibizione competitiva in un diagramma

L'inibizione competitiva può essere prevenuta aggiungendo molte molecole di substrato. Ciò aumenta la probabilità che i siti attivi incontrino substrati piuttosto che molecole inibitori. Gli inibitori più competitivi sono legati al sito attivo in modo reversibile. Questo perché l'inibitore non cambia la forma del sito attivo.

Cos'è l'inibizione non competitiva?

L'inibizione non competitiva è un tipo di inibizione enzimatica in cui un inibitore riduce l'attività di un enzima. Qui, l'inibitore può legarsi all'enzima anche se il substrato è già legato al sito attivo di quell'enzima. Pertanto l'inibitore non si lega al sito attivo. Quindi, non c'è competizione tra il substrato e l'inibitore; questa inibizione è quindi nota come inibizione non competitiva. Quindi, il substrato e l'inibitore possono essere trovati su un enzima allo stesso tempo.

Figura 2: Inibizione non competitiva in un diagramma

Quando l'inibitore è legato all'enzima insieme al substrato, il substrato non può subire la reazione chimica desiderata per dare prodotti target. Gli inibitori non competitivi spesso si legano all'enzima in modo irreversibile. Questo perché il legame dell'inibitore cambia la forma del sito attivo e il sito attivo viene disattivato.

La forma dell'inibitore è completamente diversa da quella del substrato perché l'inibitore non compete per i siti attivi dell'enzima. Gli inibitori non competitivi si legano a siti vicini a un sito attivo. Questo legame causa l'alterazione della forma del sito attivo.

Qual è la differenza tra inibizione competitiva e non competitiva?

Inibizione competitiva contro inibizione non competitiva
L'inibizione competitiva è un tipo di inibizione enzimatica in cui un inibitore si lega ai siti attivi di un enzima, impedendo al substrato di legarsi all'enzima.	L'inibizione non competitiva è un tipo di inibizione enzimatica in cui un inibitore riduce l'attività di un enzima.
Concorrenza con substrato
Gli inibitori competitivi competono con il substrato per i siti attivi.	Gli inibitori non competitivi non competono con il substrato per i siti attivi.
Forma dell'inibitore
Gli inibitori competitivi hanno una forma simile a quella del substrato	Gli inibitori non competitivi hanno una forma diversa dalla forma del substrato.
Evento sull'Enzima
Il substrato e l'inibitore competitivo non possono essere trovati su un enzima allo stesso tempo.	Il substrato e l'inibitore non competitivo possono essere trovati su un enzima allo stesso tempo.
Metodo vincolante
Il legame degli inibitori competitivi con il sito attivo è reversibile.	Il legame degli inibitori non competitivi con il sito attivo è irreversibile.
Effetto sulla forma del sito attivo
La forma del sito attivo non cambia quando un inibitore competitivo si lega al sito attivo.	La forma del sito attivo cambia quando un inibitore è legato all'enzima.

Riassunto - Inibizione competitiva vs non competitiva

La differenza chiave tra inibizione competitiva e inibizione non competitiva è che nell'inibizione competitiva, il legame di un inibitore impedisce il legame della molecola bersaglio con il sito attivo dell'enzima mentre, nell'inibizione non competitiva, un inibitore riduce l'attività di un enzima.

Riferimento:

1. "Inibizione competitiva". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 3 marzo 2018, Disponibile qui.
2. "Inibizione non competitiva." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25 marzo 2018, Disponibile qui.
3. "Sito attivo". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25 marzo 2018, Disponibile qui.

Cortesia dell'immagine:

1. "Inibizione competitiva" di Jerry Crimson Mann, modificato da TimVickers, vettorizzato da Fvasconcellos - Immagine: Competitive inhibition.png (Public Domain) via Commons Wikimedia
2. "Allosteric competitive inhibition 3" Di srhat (talk · contributi) File: Comp_inhib.svg: versione SVG: Srhat (talk · contributi) Versione PNG: Jerry Crimson Mann su en.wikipedia - File: Comp_inhib.svg (Public Domain) attraverso Commons Wikimedia