Differenza tra chaperon e chaperonins

Il differenza fondamentale tra chaperon e chaperonins è quello gli accompagnatori svolgono una vasta gamma di funzioni, tra cui la piegatura e la degradazione della proteina, favorendo l'assemblaggio delle proteine, ecc., mentre la funzione chiave delle chaperonine è quella di assistere nella piegatura di grandi molecole proteiche.

Gli chaperon molecolari o gli accompagnatori sono molecole proteiche che aiutano a trasformare le proteine ​​in strutture complesse. Pertanto, le chaperonine sono un tipo di chaperon, che include proteine ​​da shock termico. Tra tutti i tipi di accompagnatori, le chaperonine sono le proteine ​​più studiate a causa dell'importante ruolo che svolge durante il corretto ripiegamento delle proteine. Pertanto, l'azione di chaperon e chaperonine previene l'aggregazione irreversibile delle proteine ​​e quindi la loro funzionalità. Chaperon e chaperonins differiscono minutamente in base alla funzionalità delle due molecole.

CONTENUTO

1. Panoramica e differenza chiave
2. Cosa sono i Chaperones
3. Cosa sono Chaperonins
4. Somiglianze tra chaperon e chaperonins
5. Confronto Side by Side - Chaperon vs Chaperonins in forma tabulare
6. Sommario

Cosa sono i Chaperones?

Gli chaperoni sono proteine ​​che aiutano nell'assemblaggio delle proteine, nel ripiegamento delle proteine ​​e nel processo di degradazione delle proteine. Quindi, ci sono molte classi di Chaperones molecolari. Gli chaperon che si legano alle superfici idrofobiche delle proteine ​​facilitano la piegatura e prevengono l'aggregazione irreversibile delle proteine. Inoltre, gli accompagnatori possono essere suddivisi in classi diverse in base alla dimensione e al compartimento cellulare. Le chaperonine sono una delle classi più importanti di chaperon, che sono proteine ​​da shock termico.

Figura 01: Azione Chaperon

Inoltre, i chaperon sono necessari per il processo di degradazione delle proteine. Quando le proteine ​​subiscono un misfolding, gli accompagnatori sono coinvolti nel processo di ubiquitinazione che porta alla distruzione della proteina.

Cosa sono Chaperonins?

La chaperonina è una classe di accompagnatori che sono specificatamente coinvolti nel ripiegamento di grandi proteine. Hanno una struttura specifica. Le chaperonine comprendevano una struttura a due anelli che può essere omo - dimerica o etero - dimerica. Queste due strutture ad anello formano due cavità centrali. Ogni subunità ha un dominio che può legarsi alla superficie idrofoba della proteina. Una volta che l'associazione ha luogo, le chaperonine portano un cambiamento conformazionale nella proteina. Ciò consente il corretto ripiegamento della proteina.

Figura 02: Chaperonins

Esistono due categorie principali di chaperonine, cioè chaperonine del gruppo I e chaperonine del gruppo II. Le chaperonine del gruppo I sono procariotiche e includono principalmente le proteine ​​batteriche di shock termico come Hsp60 e Groel procariota. Le chaperonine del gruppo II includono l'arcangelo e le chaperonine eucariote. Alcune delle chaperonine del gruppo II sono polipeptide e GroES correlati al complesso T.

Quali sono le somiglianze tra chaperon e chaperonins?

• Chaperon e Chaperonins sono proteine.
• Sono principalmente coinvolti nel ripiegamento delle proteine.
• Entrambi si legano alle regioni idrofobiche della proteina.
• Possono essere sintetizzati in vitro e può essere utilizzato in molte ricerche relative al misfolding delle proteine.

Qual è la differenza tra chaperon e chaperonins?

Gli chaperoni sono proteine ​​che coinvolgono il ripiegamento, il degrado e l'assemblaggio delle proteine. Quindi, ci sono diverse sottoclassi di accompagnatori basati sul meccanismo di azione. Alcuni coinvolgono il ripiegamento delle proteine ​​mentre alcuni coinvolgono la solubilizzazione delle proteine ​​aggregate. D'altra parte, le chaperonine sono un tipo di chaperon, che coinvolge in particolare nel ripiegamento proteico di grandi dimensioni. Questa è la differenza chiave tra chaperon e chaperonins. Inoltre, ci sono due gruppi di chaperonins; chaperonins del gruppo I e chaperonins del gruppo II.

L'infografica qui sotto presenta la differenza tra chaperon e chaperonin in forma tabellare.

Sommario - Chaperon vs Chaperonins

Gli chaperon sono una vasta classe di biomolecole, che sono proteine. Aiutano nel ripiegamento delle proteine, nella degradazione e nell'assemblaggio delle proteine. Le chaperonine sono una classe di chaperon che funzionano specificatamente nel ripiegamento proteico di grandi dimensioni. Pertanto, la differenza chiave tra chaperon e chaperonins si basa sulla funzione delle due proteine. Inoltre differiscono nella struttura. Gli accompagnatori variano nella struttura mentre le chaperonin hanno una struttura specifica a due anelli.

Riferimento:

1.Slavotinek, A M e L G Biesecker. "Spiegare il ruolo di chaperon e chaperonin nella malattia umana". Progressi in pediatria., U.S. National Library of Medicine, settembre 2001. Disponibile qui  

Cortesia dell'immagine:

1. "Membrane Protein in complexes" di Medievalpacman - Opera propria, (CC BY-SA 3.0) attraverso Commons Wikimedia  
2. "GroES-GroEL top" di Nessun autore leggibile dalla macchina fornito. (Dominio pubblico) tramite Commons Wikimedia