Differenza tra alfa e beta amilasi

Differenza principale - Alfa vs beta amilasi

L'azione dell'enzima amilasi può idrolizzare l'amido in unità di zucchero. L'amilasi è naturalmente presente nella saliva e nel pancreas degli esseri umani e in alcuni altri mammiferi, dove inizia il processo biochimico della digestione del bolo alimentare. Durante la digestione orale, i cibi con amido (riso, pane, patate e patate), danno un sapore piuttosto dolce perché l'amilasi salivare degrada alcuni dei loro amidi in zucchero. L'amilasi fu scoperta e isolata per la prima volta da Anselme Payen nel 1833. Gli enzimi amilasi sono specificatamente chiamati con diverse lettere greche, tra cui Alfa (α) -Amilasi, beta (β) -Amilasi e gamma (γ) -Amilasi. Tutti questi enzimi sono idrolasi di glicosidi e agiscono su legami α-1,4-glicosidici. L'alfa (α) -amilasi è considerata un importante enzima digestivo mentre la beta (β) -amilasi è considerata un enzima importante coinvolto nella germinazione dei semi e nella maturazione dei frutti. Ma rispetto al beta (β) -Amilasi e gamma (γ) -Amilasi, le α-amilasi (EC 3.2.1.1) sono calcioenzimi di calcio, e non sono in grado di funzionare in assenza di calcio. Questo è il differenza principale tra Alfa e beta amilasi. Tuttavia, sia l'alfa che le beta-amilasi sono utilizzate commercialmente in processi di fermentazione come birra e liquore preparati con zuccheri derivati ​​dall'amido. In questo articolo, approfondiamo ulteriormente quali sono le differenze tra Alfa e Beta Amilasi.

Questo articolo copre,

1. Che cos'è l'alfa amilasi? - Definizione, funzioni, proprietà e caratteristiche 

2. Che cos'è la beta amilasi? - Definizione, funzioni, proprietà e caratteristiche 

3. Qual è la differenza tra alfa e beta amilasi? - Confronto delle caratteristiche fisiche e funzionali

Cos'è l'alfa amilasi

L'amilasi alfa è considerata come un importante enzima digestivo nel tratto digerente dei mammiferi. Le amilasi salivari umane e pancreatiche sono α-amilasi e piante, funghi (ascomiceti e basidiomiceti) e batteri (Bacillo) può anche produrre α-amilasi.

Il pH ottimale di Alpha Amylase è 6.7-7.0. Il calcio è essenziale per il funzionamento delle α-amilasi; quindi è conosciuto come un metalloenzima di calcio. L'amilasi alfa può abbattere carboidrati a catena lunga come amilosio dell'amido in maltotriosio e maltosio o amilopectina in maltosio, glucosio e limitare la destrina.

Schema a nastro di alfa-amilasi salivare umana

Che cos'è la beta amilasi

La beta amilasi è prodotta principalmente da batteri, funghi e piante e catalizza la rottura enzimatica del secondo legame glicosidico α-1,4 di zuccheri non riducenti, con conseguente scissione del maltosio alla volta. La β-amilasi rompe l'amido in maltosio, causando il sapore dolce del frutto maturo. Il pH ottimale per il funzionamento della β-amilasi è 4.0-5.0. Gli animali non producono β-amilasi.  

Diagramma a barre di beta-amilasi di orzo

Differenza tra alfa e beta amilasi

Alfa e beta amilasi hanno caratteristiche fisiche e funzionali significativamente differenti. Questi possono essere classificati in sottogruppi seguenti,

Nomi alternativi

Alfa amilasi: 1,4-α-D-glucano glucanoidrolasi e glicogenasi sono nomi alternativi per α-amilasi.

Beta amilasi:1,4-α-D-glucano maltoidrolasi, glicogenasi e amilasi saccaridica sono nomi alternativi per β-amilasi.

Numero CE

Alfa amilasi: CE 3.2.1.1

Beta amilasi: CE 3.2.1.2

Produzione

Alfa amilasi: Il sistema digestivo dei mammiferi può sintetizzare l'α-amilasi; così le amilasi salivari umane e pancreatiche sono α-amilasi. Inoltre, α-le amilasi possono essere prodotte da piante, funghi (ascomiceti e basidiomiceti) e batteri (Bacillus).

Beta amilasi: La beta-amilasi è prodotta da batteri, funghi e piante. I tessuti o le cellule di animali non possono produrre β-amilasi, anche se può esistere in microrganismi presenti all'interno del tubo digerente.

Ruolo del calcio

Alfa amilasi: Il calcio è essenziale per il funzionamento delle α-amilasi e quindi è noto come un metallo-enzima di calcio.

Beta amilasi: Il calcio non è richiesto per il funzionamento delle β-amilasi.

PH ottimale

Alfa amilasi: Il pH ottimale per la β-amilasi è 6.7-7.0

Beta amilasi: Il pH ottimale per la β-amilasi è 4.0-5.0

Funzione principale

Alfa amilasi: L'α-amilasi è principalmente coinvolta nel processo di digestione degli alimenti.

Beta amilasi: La β-amilasi è principalmente coinvolta nella maturazione dei frutti e nel processo di germinazione dei semi.

Sito di recitazione

Alfa amilasi: l'α-amilasi può agire ovunque sul substrato.

Beta amilasi: La β-amilasi può agire dall'estremità non riducente e catalizza l'idrolisi del secondo legame glicosidico α-1,4

Risultati principali delle reazioni enzimatiche

Alfa Amilasi: I carboidrati a catena lunga (filamenti di amilosio e amilopectina) possono essere scomposti dall'α-amilasi e dare maltotriosio e maltosio dall'amilosio, o maltosio, glucosio e limitare la destrina dall'amilopectina

Beta amilasi: Durante il processo di maturazione dei frutti, l'amido viene scisso dalla beta-amilasi in maltosio, causando il sapore dolce della frutta matura.

Tasso di reazione

Alfa amilasi: L'α-amilasi ha la tendenza ad agire più rapidamente della β-amilasi.

Beta amilasi: La β-amilasi ha la tendenza ad agire più lentamente dell'α-amilasi.

Proprietà fisiche e chimiche

Alfa Amilasi: L'α-amilasi è insensibile alle alte temperature e agli ioni di metalli pesanti ed è inattivata a pH basso.

Beta amilasi: La β-amilasi è sensibile alle alte temperature e agli ioni di metalli pesanti ed è stabile a pH basso.

In conclusione, l'amilasi è un enzima che può idrolizzare l'amido in molecole più piccole. Ma l'α-amilasi richiede Ca²⁺ per attività e produrre glucosio, maltotriosio e maltosio come prodotti finali. Al contrario, la β-amilasi non richiede Ca²⁺ e idrolizza l'amido solubile o l'amilosio, producendo solo maltosio come prodotto finale.

Riferimenti

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Cortesia dell'immagine:

"Salivary alpha-amylase 1SMD" - Dal file PDB 1SMD - Opera propria (dominio pubblico) tramite Commons Wikimedia

"2xfr b amylase" di A2-33 - Opera propria (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia