Differenza tra blocco e chiave e adattamento indotto

Serratura contro chiave contro adattamento indotto

Gli enzimi sono noti come catalizzatori biologici, che vengono utilizzati in quasi tutte le reazioni cellulari, negli organismi. Possono aumentare la velocità di una reazione biochimica, senza che l'enzima venga modificato dalla reazione. A causa della sua riusabilità, anche una piccola concentrazione di un enzima può essere molto efficace. Tutti gli enzimi sono proteine ​​e globulari in forma. Tuttavia, come tutti gli altri catalizzatori, questi catalizzatori biologici non alterano la quantità finale di prodotti e non possono provocare reazioni. A differenza dell'altro catalizzatore normale, gli enzimi catalizzano solo un tipo di reazione reversibile, la cosiddetta reazione specifica. Poiché, gli enzimi sono proteine; possono lavorare entro una certa temperatura, pressione e range di pH. La maggior parte degli enzimi catalizza le reazioni creando una serie di "complessi enzimatici-substrati". In questi complessi, il substrato si lega più strettamente agli enzimi che corrispondono allo stato di transizione. Questo stato ha l'energia più bassa; quindi è più stabile dello stato di transizione di una reazione non catalizzata. Di conseguenza, un enzima riduce l'energia di attivazione della reazione biologica, che catalizza. Due teorie principali sono utilizzate per spiegare come si formano i complessi enzima-substrato. Sono teoria del lock-and-key e teoria della induced-fit.

Modello Lock-and-Key

Gli enzimi hanno una forma molto precisa, che include una fenditura o una tasca chiamata siti attivi. In questa teoria, il substrato si inserisce in un sito attivo come una chiave in una serratura. Principalmente legami ionici e legami di idrogeno trattengono il substrato nei siti attivi per formare il complesso enzima-substrato. Una volta formato, l'enzima catalizza la reazione aiutando a cambiare il substrato, sia dividendolo a parte che rivestendo i pezzi. Questa teoria dipende dal preciso contatto che viene fatto tra i siti attivi e il substrato. Pertanto, questa teoria potrebbe non essere del tutto corretta, specialmente quando è coinvolto il movimento casuale delle molecole del substrato.

Modello ad induzione

In questa teoria, il sito attivo cambia forma per avvolgere una molecola di substrato. L'enzima, dopo il legame con un particolare substrato, assume la sua forma più efficace. Pertanto, la forma dell'enzima è influenzata dal substrato come la forma di un guanto influenzato dalla mano che lo indossa. Quindi a sua volta la molecola dell'enzima distorce la molecola del substrato, sollecitando i legami, e rende il substrato meno stabile, quindi abbassa l'energia di attivazione della reazione. Poiché l'energia di attivazione è bassa, la reazione avviene a grande velocità formando i prodotti. Dopo che i prodotti sono stati rilasciati, il sito di attivazione dell'enzima ritorna alla sua forma originale e lega la successiva molecola di substrato.

Qual è la differenza tra Lock-and-Key e Induced-Fit?

• La teoria della induced-fit è una versione modificata della teoria lock-and-key.

• A differenza della teoria Lock-and-key, la teoria della induzione non dipende dal preciso contatto che viene fatto tra il sito attivo e il substrato.

• Nella teoria Induced-fit, la forma dell'enzima è influenzata dal substrato mentre, nella teoria Lock-and-key, la forma del substrato è influenzata dall'enzima.

• Nella teoria Lock-and-key, i siti attivi hanno una forma precisa, mentre nella teoria Induced-fit, il sito attivo inizialmente non ha una forma precisa, ma in seguito la forma del sito si forma in base al substrato, che sta per legare.